Arrêté du 19 octobre 2006 relatif à l'emploi d'auxiliaires technologiques dans la fabrication de certaines denrées alimentaires

Dernière mise à jour des données de ce texte : 01 novembre 2023

NOR : ECOC0600115A

JORF n°279 du 2 décembre 2006

Version en vigueur au 10 décembre 2024


Le ministre de l'économie, des finances et de l'industrie, le ministre de la santé et des solidarités, le ministre de l'agriculture et de la pêche et le ministre délégué à l'industrie,
Vu la directive n° 83/417/CEE du 25 juillet 1983 relative au rapprochement des législations des Etats membres concernant certaines lactoprotéines (caséines et caséinates) destinées à l'alimentation humaine ;
Vu la directive n° 88/344/CEE modifiée du Conseil des Communautés européennes du 13 juin 1988 relative au rapprochement des Etats membres concernant les solvants d'extraction utilisés dans la fabrication des denrées alimentaires et de leurs ingrédients ;
Vu la directive 98/34/CE du Parlement européen et du Conseil du 22 juin 1998 modifiée prévoyant une procédure d'information dans le domaine des normes et réglementations techniques et des règles relatives aux services de la société de l'information, ensemble la notification en date du 30 septembre 2005 adressée à la Commission des Communautés européennes ;
Vu la directive 2001/112/CE du Conseil et de la Commission relative aux jus de fruits et à certains produits similaires destinés à l'alimentation de l'homme ;
Vu le code de la consommation, notamment son article L. 214-1 ;
Vu le décret n° 92-631 du 8 juillet 1992 relatif aux matériaux et objets destinés à entrer en contact avec les denrées, produits et boissons pour l'alimentation de l'homme ou des animaux, modifié par les décrets n° 99-242 du 26 mars 1999 et n° 2001-1097 du 16 novembre 2001 ;
Vu le décret n° 2001-725 du 31 juillet 2001 relatif aux auxiliaires technologiques pouvant être employés dans la fabrication des denrées destinées à l'alimentation humaine, modifié par le décret n° 2004-187 du 26 février 2004, et notamment son article 3 ;
Vu l'arrêté du 24 février 1954 modifié relatif à l'extraction et au raffinage du beurre de cacao ;
Vu l'arrêté du 12 février 1973 modifié relatif à la liste des substances dont l'emploi est autorisé pour le raffinage et la transformation des corps gras alimentaires ;
Vu l'arrêté du 22 juillet 1980 modifié concernant la liste d'additifs et produits autorisés pour la fabrication de jus de fruits et de certains produits similaires ainsi qu'aux traitements dont ils peuvent faire l'objet ;
Vu l'arrêté du 20 juin 1985 modifié relatif à l'emploi de lactose hydrolysé dans certaines denrées alimentaires ;
Vu l'arrêté du 14 août 1985 modifié relatif à l'emploi d'additifs et d'auxiliaires technologiques dans les confitures, gelées, marmelades et autres produits similaires ;
Vu l'arrêté du 13 novembre 1987 modifié relatif à la liste des additifs et produits autorisés pour la fabrication des cidres, des poirés et de certaines boissons similaires ainsi que des traitements dont ils peuvent faire l'objet ;
Vu l'arrêté du 21 décembre 1988 relatif aux hydrolysats de protéines dans la fabrication des aliments destinés à une alimentation particulière ;
Vu l'arrêté du 11 janvier 1989 modifié relatif à la liste des additifs et produits autorisés pour la fabrication des boissons alcoolisées à base de raisin ou de pomme ainsi que des traitements dont elles peuvent faire l'objet ;
Vu l'arrêté du 2 février 1993 relatif aux substances autorisées pour la préparation, la coloration et la conservation de la présure ;
Vu l'arrêté du 2 octobre 1997 modifié relatif aux additifs pouvant être employés dans les denrées destinées à l'alimentation humaine ;
Vu l'avis de l'Agence française de la sécurité sanitaire des aliments en date du 21 janvier 2005,
Arrêtent :

  • Les dispositions du présent arrêté s'appliquent aux auxiliaires technologiques employés ou destinés à être employés dans la fabrication de denrées alimentaires.

    Seuls sont employés en tant qu'auxiliaires technologiques :

    - les substances ou produits figurant aux annexes I A, I B et I C du présent arrêté utilisés dans les conditions prévues dans lesdites annexes ;

    - les additifs figurant à l'annexe III A de l'arrêté du 2 octobre 1997 susvisé, sous réserve que leur utilisation n'ait pour résultat que la présence non intentionnelle de résidus techniquement inévitables de cet additif ou de ses dérivés dans les denrées alimentaires, à l'exception de celles citées au 3 de l'article 11 et à l'article 13 de l'arrêté du 2 octobre 1997 susvisé, et à condition que ces résidus n'aient pas d'effets technologiques sur le produit fini.

    Les auxiliaires technologiques cités en annexe I B sont autorisés sous réserve du dépôt, dans un délai de 18 mois, du dossier nécessaire à leur évaluation, selon les formes prévues à l'article 6 du décret du 10 mai 2011 susvisé.

    Si les informations requises ne sont pas déposées dans ce délai les auxiliaires technologiques considérés seront retirés de cette annexe.

    Les auxiliaires technologiques répondent aux critères de pureté et spécifications fixés à l'annexe II du présent arrêté.


    • Les préparations enzymatiques sont composées d'enzymes d'origine animale, végétale ou microbienne et, éventuellement, de protéines inertes et de constituants résiduels du matériau de base. Elles peuvent être mélangées aux agents conservateurs ou aux diluants énumérés à l'article 4. Elles peuvent également être immobilisées sur les supports mentionnés au même article.


    • Les enzymes contenues dans les préparations enzymatiques sont obtenues dans les conditions suivantes :
      a) Les tissus animaux servant à la production des enzymes proviennent d'animaux en bon état sanitaire au moment de l'abattage et aptes à la consommation humaine. Les tissus animaux utilisés sont parfaitement sains et en excellent état de conservation ;
      b) Le matériel végétal utilisé pour la fabrication des enzymes est issu des parties normalement comestibles de plantes saines et ne laisse aucun résidu nocif dans le produit traité mis en vente ;
      c) Les micro-organismes utilisés pour la production des enzymes ne sont pas réputés pathogènes pour l'homme, les animaux et les végétaux ;
      d) Dans tous les cas, les sources utilisées appartiennent aux produits et espèces figurant à l'annexe I C.

    • 1. Les préparations enzymatiques à usage alimentaire, citées dans le présent arrêté, peuvent être additionnées des produits suivants afin de les diluer, de les disperser ou de les conserver :


      - denrées ou boissons destinées à l'alimentation humaine ;


      - additifs alimentaires, y compris les supports figurant à la partie 3 de l'annexe III du règlement (CE) n° 1333/2008 du Parlement européen et du Conseil du 16 septembre 2008 sur les additifs alimentaires.


      2. Les préparations enzymatiques peuvent être immobilisées sur des supports inertes constitués :


      - de composants répondant aux dispositions du règlement (CE) n° 1935/2004 du Parlement européen et du Conseil du 27 octobre 2004 concernant les matériaux et objets destinés à entrer en contact avec des denrées alimentaires et abrogeant les directives 80/590/ CEE et 89/109/ CEE ;


      - de composants dont l'emploi pour cet usage est prévu à l'annexe I-C.


    • Au sens du présent arrêté, on entend par :
      « Solvant » toute substance propre à dissoudre une denrée alimentaire, ou tout composant d'une denrée alimentaire, y compris tout agent contaminant présent dans ou sur cette denrée alimentaire ;
      « Solvant d'extraction » tout solvant utilisé au cours du processus d'extraction lors du traitement de matières premières, de denrées alimentaires, de composants ou d'ingrédients de ces produits, qui est éliminé et qui peut provoquer la présence, involontaire mais techniquement inévitable, de résidus ou de dérivés dans la denrée alimentaire ou l'ingrédient.


    • Les solvants utilisés ne laissent pas dans les denrées alimentaires ou leurs ingrédients des teneurs en résidus susceptibles de présenter des risques pour la santé humaine ou, le cas échéant, supérieures aux doses prévues en annexe.


    • Les ingrédients alimentaires possédant des propriétés de solvants ainsi que l'eau à laquelle peuvent avoir été ajoutées des substances réglant l'acidité ou l'alcalinité peuvent être employés comme solvants d'extraction dans la fabrication des denrées alimentaires ou de leurs ingrédients.

    • Les auxiliaires technologiques autres que les enzymes alimentaires et les solvants d'extraction peuvent être dilués, dispersés ou additionnés de denrées alimentaires et/ou des substances prévues au tableau 1 de la partie 6 de l'annexe III du règlement (CE) n° 1333/2008 du Parlement européen et du Conseil du 16 décembre 2008 modifié sur les additifs alimentaires, sous réserve que ces substances n'aient pas de fonction technologique dans le produit fini.


      Les antimousses peuvent en outre être additionnés des substances suivantes afin de faciliter le stockage, la vente, la standardisation, la dilution ou la dissolution sous réserve que ces substances n'aient pas de fonction technologique dans le produit fini :


      - émulsifiants : sucroglycérides (E 474), esters polyglycéridiques d'acides gras (E 475), polysorbates (E 432-436), esters de sorbitane (E 491-495) ;


      - conservateurs : acide sorbique (E 200), sorbate de potassium (E 202), acide benzoïque (E210), P-hydroxybenzoates (E 214-219) < 0,5 % seuls ou en mélange exprimés en acide libre ;


      - antioxydants : BHT (E 321) < 0,2% de l'antimousse seuls ou en mélange ;


      - stabilisants : acides gras du Tall oil , huile végétale acide, huile minérale haute densité <70 % de l'antimousse seuls ou en mélange ;


      - silice (E 551) < 1 %, diméthylpolysiloxane (E 900) < 6 %, cire de polyéthylène (CAS 9002-88-4) < 5 %, N, N'-éthylène bis-stéaramide (CAS 110-30-5) < 5 %, hexylène glycol (CAS 107-41-5) < 1,5 %, monopropylène glycol (E 1520) ou isopropanol (CAS 67-63-0) < 15 % .


    • Les dispositions des arrêtés suivants sont abrogées en tant qu'elles concernent les auxiliaires technologiques :
      - arrêté du 24 février 1954 modifié relatif à l'extraction et au raffinage du beurre de cacao ;
      - arrêté du 12 février 1973 modifié relatif à la liste des substances dont l'emploi est autorisé pour le raffinage et la transformation des corps gras alimentaires ;
      - arrêté du 22 juillet 1980 modifié concernant la liste d'additifs et produits autorisés pour la fabrication de jus de fruits et de certains produits similaires ainsi qu'aux traitements dont ils peuvent faire l'objet ;
      - arrêté du 20 juin 1985 modifié relatif à l'emploi de lactose hydrolysé dans certaines denrées alimentaires ;
      - arrêté du 14 août 1985 modifié relatif à l'emploi d'additifs et d'auxiliaires technologiques dans les confitures, gelées, marmelades et autres produits similaires ;
      - arrêté du 13 novembre 1987 modifié relatif à la liste des additifs et produits autorisés pour la fabrication des cidres, des poirés et de certaines boissons similaires ainsi que des traitements dont ils peuvent faire l'objet ;
      - arrêté du 21 décembre 1988 relatif aux hydrolysats de protéines dans la fabrication des aliments destinés à une alimentation particulière ;
      - arrêté du 11 janvier 1989 modifié relatif à la liste des additifs et produits autorisés pour la fabrication des boissons alcoolisées à base de raisin ou de pomme ainsi que des traitements dont elles peuvent faire l'objet ;
      - arrêté du 2 février 1993 relatif aux substances autorisées pour la préparation, la coloration et la conservation de la présure.


    • Les arrêtés suivants sont abrogés à compter de la date de publication du présent arrêté :
      -arrêté du 9 avril 1965 sur l'emploi des gibberellines pour la préparation du malt ;
      -arrêté du 22 septembre 1977 relatif à l'autorisation d'emploi de deux préparations destinées, l'une à parfaire l'épilation des porcs et l'autre la plumaison des volailles ;
      -arrêté du 2 janvier 1980 relatif à l'emploi de résines échangeuses d'ions pour le traitement du sucre ;
      -arrêté du 16 janvier 1980 sur l'emploi de lactosérum hydrolysé dans certaines denrées alimentaires ;
      -arrêté du 2 août 1982 modifié concernant l'emploi de diverses substances pour la préparation des caséines, caséinates, protéines lactiques coprécipitées et protéines du lactosérum à usage alimentaire ;
      -arrêté du 1er juin 1984 sur le pelage chimique des maquereaux en conserve ;
      -arrêté du 24 octobre 1984 relatif à l'emploi de la polyvinylpolypyrrolidone (PVPP) en brasserie ;
      -arrêté du 17 mai 1985 modifié relatif à l'épluchage chimique des fruits et légumes destinés à la mise en conserve ;
      -arrêté du 6 février 1989 modifié fixant la liste des auxiliaires technologiques pouvant être utilisés en sucrerie ;
      -arrêté du 5 septembre 1989 modifié relatif à l'emploi de préparations enzymatiques dans la fabrication de certaines denrées et boissons destinées à l'alimentation humaine ;
      -arrêté du 19 novembre 1990 modifié relatif aux solvants d'extraction utilisés dans la fabrication des denrées alimentaires ou de leurs ingrédients ;
      -arrêté du 12 septembre 1991 relatif à l'emploi d'agents antimousses en alimentation humaine ;
      -arrêté du 3 octobre 1991 relatif à l'emploi d'auxiliaires technologiques pour la préparation de certaines lactoprotéines (caséines et caséinates) destinées à l'alimentation humaine ainsi qu'à leurs teneurs limites en certains contaminants ;
      -arrêté du 18 septembre 1992 relatif à l'emploi de fluides de refroidissement et frigorigènes en contact direct avec les aliments ;
      -arrêté du 24 mars 1993 modifié relatif à l'emploi de ß cyclodextrine comme auxiliaire technologique ;
      -arrêté du 23 février 1995 relatif à l'emploi de divers auxiliaires technologiques en alimentation humaine ;
      -arrêté du 9 mars 1995 relatif à l'emploi d'agents antimousses pour le lavage des pommes de terre et des champignons ;
      -arrêté du 9 mars 1998 relatif à l'emploi de monensine comme auxiliaire technologique dans les fermentations destinées à la production industrielle d'alcool éthylique d'origine agricole ;
      -arrêté du 19 mars 1998 relatif à l'emploi de divers auxiliaires technologiques en alimentation humaine ;
      -arrêté du 1er juillet 1998 portant autorisation d'emploi des sulfites en tant qu'auxiliaires technologiques pour le traitement des litchis et des raisins de table ;
      -arrêté du 9 septembre 1998 portant autorisation d'emploi d'auxiliaires technologiques dans la fabrication de denrées alimentaires ;
      -arrêté du 19 novembre 1999 relatif à l'emploi d'auxiliaires technologiques en brasserie.


    • Le directeur général de la concurrence, de la consommation et de la répression des fraudes, le directeur général de la santé, le directeur général de l'alimentation et le directeur général des entreprises sont chargés, chacun en ce qui le concerne, de l'exécution du présent arrêté, qui sera publié au Journal officiel de la République française.

    • AUXILIAIRES TECHNOLOGIQUES AUTORISÉS

      AUXILIAIRES
      technologiques

      CATÉGORIE
      de l'AT

      DENRÉE
      alimentaire

      CONDITIONS D'EMPLOI/
      fonction

      DOSE RÉSIDUELLE
      maximale

      Acide chlorhydrique.

      Divers

      Préparations pour nourrissons, préparations de suite, laits de croissance, préparations à base de céréales infantiles et aliments pour bébés contenant de la L-tyrosine.

      Quantité strictement nécessaire pour permettre la solubilisation de la L-tyrosine par formation de chlorhydrate de tyrosine.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable, à un ratio molaire de 1/3.

      Acétate de méthyle.

      Solvants d'extraction.

      Café et thé.

      Décaféination ou suppression des matières irritantes et amères du café ou du thé.

      ≤ 20 mg/kg dans le café ou le thé.

      Acétate d'éthyle.

      Solvants d'extraction.

      Toutes denrées alimentaires.

      Ce solvant ne doit pas laisser dans les denrées alimentaires des teneurs en résidus susceptibles de présenter des risques pour la santé humaine.

      Dose techniquement inévitable.

      Acétone.

      Solvants d'extraction.

      Toutes denrées alimentaires.

      Ce solvant ne doit pas laisser dans les denrées alimentaires des teneurs en résidus susceptibles de présenter des risques pour la santé humaine.

      Dose techniquement inévitable.

      Acide acétique.

      Divers.

      Saumons et truites non transformés.

      Lavage en solution aqueuse de pH inférieur à 2,8 en vue de l'élimination du mucus par floculation suivi d'un rinçage à l'eau potable.

      Dose techniquement inévitable.

      Acide chlorhydrique.

      Divers.

      Sucre inverti.

      A la dose strictement nécessaire.

      Dose techniquement inévitable.

      Acide orthophosphorique.

      Agent de neutralisation.

      Caséinates et caséines alimentaires.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Acide peracétique en solution avec du peroxyde d'hydrogène et de l'acide acétique.

      Divers.

      Œufs coquilles avant cassage destinés à la fabrication du produit "île flottante".

      Aspersion d'une solution à 2,5 % d'un produit contenant 4,5 % d'acide peracétique à l'équilibre puis séchage.

      Dose techniquement inévitable.

      Adjuvants d'adsorption chimiquement conformes aux dispositions communautaires concernant les matériaux et objets destinés à entrer en contact avec des denrées alimentaires et utilisés pour réduire les teneurs en naringine et en limonoïdes des jus d'agrumes sans modifier sensiblement les teneurs en glucosides limonoïdes, en acides, en sucres (y compris les oligosaccharides) ou en minéraux.

      Divers.

      Jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Adjuvants de filtration et adjuvants de précipitation chimiquement inertes (par exemple perlites, diatomite lavée, cellulose, polyamide insoluble, polyvinylpyrrolidone, polystyrène) conformes aux dispositions communautaires concernant les matériaux et objets destinés à entrer en contact avec des denrées alimentaires.

      Agent de clarification.

      Jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Anhydride carbonique.

      Solvants d'extraction.

      Toutes denrées alimentaires.

      Ce solvant ne doit pas laisser dans les denrées alimentaires des teneurs en résidus susceptibles de présenter des risques pour la santé humaine.

      Dose techniquement inévitable.

      Anhydride sulfureux.

      Divers.

      Jus de raisin.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Teneur résiduelle inférieure à 10 mg/litre.

      Argile kaolinitique exempte d'amiante.

      Divers.

      Légumes racines.

      7 g/kg de légumes racines au maximum dans les bains de flottation pour la réalisation de tri densimétrique pour les légumes racines. Le procédé est suivi de rinçages suffisants pour réaliser l'élimination.

      Teneur résiduelle en aluminium ≤3 mg/kg de matière sèche dans le produit fini.

      Autres adjuvants de filtration et/ou de précipitation chimiquement inertes répondant aux dispositions du décret du 8 juillet 1992 susvisé.

      Adjuvant de filtration.

      Jus de fruits, Jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Bentonite.

      Agent de clarification.

      Jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Butane.

      Solvants d'extraction.

      Toutes denrées alimentaires.

      Ce solvant ne doit pas laisser dans les denrées alimentaires des teneurs en résidus susceptibles de présenter des risques pour la santé humaine.

      Dose techniquement inévitable.

      Carbonate de magnésium.

      Divers.

      Sucre

      A la dose strictement nécessaire.

      Dose techniquement inévitable.

      Carbonates d'ammonium.

      Agent de neutralisation.

      Caséinates et caséines alimentaires.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Carbonates de calcium.

      Agent de neutralisation.

      Caséinates et caséines alimentaires.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Carbonates de magnésium.

      Agent de neutralisation.

      Caséinates et caséines alimentaires.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Carbonates de potassium.

      Agent de neutralisation.

      Caséinates et caséines alimentaires.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Carbonates de sodium.

      Agent de neutralisation.

      Caséinates et caséines alimentaires.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Cellulose.

      Adjuvant de filtration.

      Jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars.

      Utilisation en tant qu'adjuvants de filtration et / ou de précipitation chimiquement inertes.

      Dose techniquement inévitable.

      Cellulose.

      Agent de clarification.

      Bières

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché 100 g/m² de surface filtrante au maximum, dans la première précouche.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Charbons.

      Agent de clarification.

      Jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Charbon actif.

      Agent de clarification.

      Bières

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. 10 à 100 g par hectolitre de bière.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable, après filtration au travers d'un filtre de porosité 5 µm

      Chlore gazeux.

      Agent de décontamination des produits d'origine végétale.

      Fruits et légumes et champignons destinés à la mise en conserve et à la congélation et fruits et légumes et champignons crus, prêts à l'emploi (dits de quatrième gamme).

      Concentration en chlore libre du bain de chloration : 80 ppm au maximum. Rinçage obligatoire.

      Teneur en résidus organochlorés : inférieure à 200 microgrammes par kilogramme (exprimée sous la forme d'organo-halogénés adsorbables AOX).

      Chlorure de magnésium.

      Divers.

      Sucre.

      A la dose strictement nécessaire.

      Dose techniquement inévitable.

      Cires autorisées par l'arrêté du 2 octobre 1997 (cires de carnauba, de candelilla et cire d'abeille).

      Agent de démoulage.

      Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification sèche (à l'exception du pain de tradition française).

      A la dose maximale de 6 % (p/p) de cires (pour l'une des cires utilisée seule, ou la somme de deux ou trois cires utilisées en combinaison) dans la formulation d'agents de démoulage à base d'huiles ou de graisses végétales.

      Dose techniquement inévitable.

      Citrates de calcium.

      Agent de neutralisation.

      Caséinates et caséines alimentaires.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Citrates de magnésium.

      Agent de neutralisation.

      Caséinates et caséines alimentaires.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Citrates de potassium.

      Agent de neutralisation.

      Caséinates et caséines alimentaires.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Citrates de sodium.

      Agent de neutralisation.

      Caséinates et caséines alimentaires.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Copolymères d'acrylamide et d'acrylate de sodium (constitués de 20 % de motif acrylamide et de 80 % de motif acrylate).Antitartre.Sucre (mi-) blanc cristallisé.≤ 10 g/m3 de jus sucré.Teneur résiduelle ≤ 0,8 mg/kg de sucre.
      Copolymères d'acrylamide et d'acrylate de sodium (constitués de 90 à 50 % de motif acrylamide et de 10 à 50 % de motif acrylate).Floculant et coagulant.Sucre (mi-) blanc cristallisé.≤ 6 g/m3 de jus sucré.Teneur résiduelle ≤ 0,8 mg/kg de sucre.
      Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100%) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/mol)Antimousse.Alcool éthylique d'origine agricole.A la dose maximale de 160g de copolymères/hl de jus sucréTeneur résiduelle ≤0,4 mg/l
      Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100%) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/mol), estérifiés par les acides gras alimentaires ou les acides gras du "tall oil " ou les huiles acides végétales ou transestérifiés sur huiles végétales alimentaires.Antimousse.Alcool éthylique d'origine agricole.
      A la dose maximale de 160g de copolymères/hl de jus sucré
      Teneur résiduelle ≤0,4 mg/l
      Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100%) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/mol).Antimousse.Carcasse de porcA la dose maximale de 370 ml de copolymères par m3


      d'eau dans les bacs d'échaudage et/ou d'épilage.


      Le traitement des carcasses est suivi d'un rinçage à l'eau potable

      Teneur résiduelle ≤ 5 mg/kg

      Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100 %) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/mol)
      Antimousses.Levures.A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.100 mg/kg dans la matière sèche des levures.
      Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100 %) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/mol), estérifiés par les acides gras alimentaires ou les acides gras du tall oil ou les huiles acides végétales ou transestérifiés sur huiles végétales alimentaires.Antimousses.Levures.A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.100 mg/kg dans la matière sèche des levures.
      Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100 %) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/mol)Antimousses.Pommes de terre blanchies réfrigérées ou cuites sous vide.


      Frites réfrigérées ou surgelées.


      Chips.


      Flocons déshydratés.

      A la dose maximale de 0,29 kg/t de pommes de terre blanchies, 0,125 kg/t de pommes de terre cuites sous vide, 0,1 kg/t de pommes de terre pour la fabrication de frites surgelées, 0,7 kg/t de pommes de terre pour la fabrication de chips, 0,36 kg/t de pommes de terre pour la fabrication de frites réfrigérées et de 0,05 kg/t de pommes de terre pour la fabrication de flocons déshydratés. Le traitement doit être suivi d'un rinçage à l'eau satisfaisant aux normes de l'eau potable.Teneur résiduelle techniquement inévitable
      Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100 %) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/mol), estérifiés par les acides gras alimentaires ou les acides gras du tall oil ou les huiles acides végétales ou transestérifiés sur huiles végétales alimentaires.Antimousses.Pommes de terre blanchies réfrigérées ou cuites sous vide.


      Frites réfrigérées ou surgelées.


      Chips.


      Flocons déshydratés.

      A la dose maximale de 0,29 kg/t de pommes de terre blanchies, 0,125 kg/t de pommes de terre cuites sous vide, 0,1 kg/t de pommes de terre pour la fabrication de frites surgelées, 0,7 kg/t de pommes de terre pour la fabrication de chips, 0,36 kg/t de pommes de terre pour la fabrication de frites réfrigérées et de 0,05 kg/t de pommes de terre pour la fabrication de flocons déshydratés. Le traitement doit être suivi d'un rinçage à l'eau satisfaisant aux normes de l'eau potable.Teneur résiduelle techniquement inévitable
      Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100 %) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/mol)Antimousses.Sucre (mi-) blanc cristallisé.A la dose maximale de 80 g/t de cossettes pour la transformation de betteraves sucrières destinées à la production de sucre blanc cristallisé.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100 %) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10000 g/mol), estérifiés par les acides gras alimentaires ou les acides gras du " tall oil " ou les huiles acides végétales ou transestérifiés sur huiles végétales alimentaires.Antimousses.Sucre (mi-) blanc cristallisé.A la dose maximale de 80 g/t de cossettes pour la transformation de betteraves sucrières destinées à la production de sucre blanc cristallisé.
      Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100 %) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/ mol), estérifiés par les acides gras alimentaires ou les acides gras du tall oil ou les huiles acides végétales ou transestérifiés sur huiles végétales alimentaires.Antimousse.
      Légumes gousses destinés à la congélation
      A la dose maximale de 4 mg/ kg


      Le traitement doit être suivi d'un rinçage à l'eau potable.


      Teneur résiduelle < 4 mg/ kg.
      Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100 %) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/ mol)Antimousse.
      Production d'amidon et de fécule, production de sirop de glucose.
      A la dose maximale de 909 g/ t de matière sèche de produit fini (origine blé),


      625 g/ t de matière sèche de produit fini (origine maïs),


      1655 g/ t de matière sèche de produit fini (origine pomme de terre) et 113 g/ t de matière sèche de produit fini (origine petits pois)


      Teneur résiduelle < 5 mg/ kg
      Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100 %) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/ mol), estérifiés par les acides gras alimentaires ou les acides gras du tall oil ou les huiles acides végétales ou transestérifiés sur huiles végétales alimentaires.Antimousse.
      Production d'amidon et de fécule, production de sirop de glucose.

      A la dose maximale de 909 g/ t de matière sèche de produit fini (origine blé),


      625 g/ t de matière sèche de produit fini (origine maïs),


      1655 g/ t de matière sèche de produit fini (origine pomme de terre) et 113 g/ t de matière sèche de produit fini (origine petits pois)


      Teneur résiduelle < 5 mg/ kg

      Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100 %) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/ mol)
      Antimousse.Légumes gousses destinés à la congélation
      A la dose maximale de 4 mg/ kg


      Le traitement doit être suivi d'un rinçage à l'eau potable.


      Teneur résiduelle < 4 mg/ kg.
      Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100 %) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/ mol), estérifiés par les acides gras alimentaires ou les acides gras du tall oil ou les huiles acides végétales ou transestérifiés sur huiles végétales alimentaires.Antimousse.
      Légumes gousses destinés à la conserverie

      A la dose maximale de 22 mg/ kg


      Le traitement doit être suivi d'un rinçage à l'eau potable.


      Teneur résiduelle < 12 mg/ kg.
      Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100 %) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/ mol), estérifiés par les acides gras alimentaires ou les acides gras du tall oil ou les huiles acides végétales ou transestérifiés sur huiles végétales alimentaires.Antimousse.
      Légumes racines destinés à la conserverie

      A la dose maximale de 129 mg/ kg


      Le traitement doit être suivi d'un rinçage à l'eau potable.


      Teneur résiduelle < 1 mg/ kg.
      Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100 %) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/ mol)Antimousse.
      Légumes gousses destinés à la conserverie

      A la dose maximale de 22 mg/ kg


      Le traitement doit être suivi d'un rinçage à l'eau potable.


      Teneur résiduelle < 12 mg/ kg.
      Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène (ratio entre 0 et 100 %) initiés par des alcools (C8 à C18) ou le monopropylèneglycol ou le monoéthylèneglycol ou par des triols (glycérol ou triméthylolpropane) ou par du sorbitol (PM compris entre 300 et 10 000 g/ mol)Antimousse.Légumes racines destinés à la conserverie
      A la dose maximale de 129 mg/ kg


      Le traitement doit être suivi d'un rinçage à l'eau potable.


      Teneur résiduelle < 1 mg/ kg.

      Diatomite lavée.

      Adjuvant de filtration.

      Jus de fruits, Jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars.

      Utilisation en tant qu'adjuvants de filtration et/ou de précipitation chimiquement inertes.

      Dose techniquement inévitable.

      Dichlorométhane.

      Solvants d'extraction.

      Café et thé.

      Décaféination ou suppression des matières irritantes et amères du café ou du thé.

      ≤ 2 mg/kg dans le café torréfié et ≤ 5 mg/kg dans le thé.

      DiméthylpolysiloxaneAntimousse.Alcool éthylique d'origine agricole.A la dose maximale de 95g de copolymères/hl de jus sucré
      Teneur résiduelle ≤0,4 mg/l

      Diméthylpolysiloxane.

      Antimousses.

      Levain destiné à la fabrication de pains industriels.

      7 mg/kg de levain.

      1 mg/kg de pain.

      DiméthylpolysiloxaneAntimousse.Carcasse de porcA la dose maximale de 235 ml de substance active par m3 d'eau dans les bacs d'échaudage et/ou d'épilage.


      Le traitement des carcasses est suivi d'un rinçage à l'eau potable

      Teneur résiduelle techniquement inévitable

      Diméthylpolysiloxane.

      Antimousse

      Sel.

      A la dose strictement nécessaire.

      2 mg/kg.

      Diméthylpolysiloxane.Antimousse.Production de sirop de glucoseA la dose maximale de 600 g/ t de matière sèche de produit fini.Teneur résiduelle < 10 mg/ kg.
      Diméthylpolysiloxane.Antimousse.Légumes racines destinés à la conserverieA la dose maximale de 10 mg/ kg


      Le traitement doit être suivi d'un rinçage à l'eau potable.

      Teneur résiduelle < 1 mg/ kg.
      Diméthylpolysiloxane.Antimousse.Légumes feuilles non blanchis destinés à la surgélationA la dose maximale de 3,5 mg/ kg de légumes non blanchis
      Teneur résiduelle < 3,5 mg/ kg.
      Diméthylpolysiloxane.AntimousseCrustacés cuits.Dose maximale de 1800 mg/ kg de crustacés aux étapes de décongélation-cuisson-refroidissement.Teneur résiduelle inférieure à 2,2 mg/ kg de crustacés prêts à consommer.
      Emulsion aqueuse de graisses, de cires et de résines dures extraites de houblon (CAS 8060-28-4, EINECS 232-504-3, FEMA 2578).Antimousse.BrasserieA la dose maximale de 100g d'émulsion/hL (soit < 8 g d'extraits du houblon/hL)Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Ethanol.

      Solvants d'extraction.

      Toutes denrées alimentaires.

      Ce solvant ne doit pas laisser dans les denrées alimentaires des teneurs en résidus susceptibles de présenter des risques pour la santé humaine.

      Dose techniquement inévitable.

      Ether diméthylique.

      Solvant d'extraction.

      Préparation de produits à base de protéines animales dégraissées dont la gélatine.

      /

      0,009 mg/ kg dans les produits à base de protéines animales dégraissées dont la gélatine.
      Ether diméthylique.Solvant d'extraction.Préparation du collagène et de dérivés du collagène, à l'exclusion de la gélatine./3 mg/ kg dans le collagène et les dérivés du collagène, à l'exclusion de la gélatine.

      Extrait de houblon en solution aqueuse contenant environ 10 % d'acides bêta.

      Divers.

      Production de levures.

      A la dose maximale de 500 mg/ kg

      Teneur résiduelle inférieure à 50 mg/ kg de levure.

      Extrait de houblon en solution aqueuse contenant environ 10 % d'acides bêta.

      Divers.

      Sucre.

      A la dose maximale de 50 mg/kg de betteraves. L'emploi doit être fait en substitution du formol.

      20 µg/kg de sucre.

      Extrait de houblon en solution aqueuse contenant environ 9 % d'acides alpha isomérisés et ensuite hydrogénés.

      Divers.

      Ethanol obtenu par fermentation, en particulier par fermentation de produits à base de sucre.

      A la dose maximale de 100 mg de substance active par kg de moût.

      Dose techniquement inévitable. (inférieure à 1 mg par litre).

      Fluides de refroidissement et frigorigènes : azote, air et anhydride carbonique.

      Divers.

      Aliments et ingrédients alimentaires congelés et surgelés.

      Congélation d'aliments et d'ingrédients alimentaires.

      Dose techniquement inévitable.

      Gel de silice.

      Agent de clarification.

      Jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Gélatine alimentaire.

      Agent de clarification.

      Jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Hexane.

      Solvants d'extraction.

      Beurre de cacao.

      Production de beurre de cacao. Le produit commercial est composé essentiellement d'hydrocarbures acycliques saturés contenant 6 atomes de carbone et distillant entre 64 et 70 °C. L'utilisation combinée d'hexane et de méthyl-éthyl-cétone est interdite.

      ≤ 1 mg/kg.

      Hexane.

      Solvants d'extraction.

      Germes de céréales dégraissées.

      Préparations de germes de céréales dégraissées.

      ≤ 5 mg/kg dans les germes de céréales dégraissées.

      Hexane.

      Solvants d'extraction.

      Graisses et huiles alimentaires (sauf beurre).

      Production ou fractionnement de graisses et d'huiles. Le produit commercial est composé essentiellement d'hydrocarbures acycliques saturés contenant 6 atomes de carbone et distillant entre 64 et 70 °C. L'utilisation combinée d'hexane et de méthyl-éthyl-cétone est interdite.

      ≤ 1 mg/kg.

      Hexane.

      Solvants d'extraction.

      Produits à base de protéines dégraissées et de farines dégraissées.

      Préparations de produits à base de protéines dégraissées et de farines dégraissées.L'utilisation combinée d'hexane et de méthyl-éthyl-cétone est interdite.

      ≤ 10 mg/kg dans la denrée alimentaire contenant le produit à base de protéines dégraissées et les farines dégraissées.

      ≤ 30 mg/kg dans les produits dégraissés de soja tels que vendus au consommateur final.

      Huile alimentaire raffinée contenant au plus 100 mg de BHT par litre.

      Divers.

      Céréales et pois en silos.

      A la dose maximale de 260 g d'huile par tonne utilisés en tant que produits antipoussière.

      Dose techniquement inévitable.

      Huile de paraffine.

      Agent de démoulage.

      Spaghetti.

      Pâtes à potage obtenues par recyclage des crosses.

      A la dose strictement nécessaire.

      20 mg/kg.

      Huile de paraffine.

      Agent de démoulage.

      Produits de boulangerie fine.

      Fromages à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine.

      A la dose strictement nécessaire.

      Dose techniquement inévitable.

      Huiles minérales de haut poids moléculaire.

      Agent de démoulage.

      Tuiles.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. L'huile minérale est utilisée en mélange avec de la cire d'abeille.

      Teneur résiduelle inférieure à 2 g/kg pour l'huile minérale.

      Dose techniquement inévitable pour la cire d'abeille.

      Hydroxyde d'ammonium.

      Agent de neutralisation.

      Caséinates et caséines alimentaires.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Hydroxyde de calcium.

      Agent de neutralisation.

      Caséinates et caséines alimentaires.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Hydroxyde de magnésium.

      Agent de neutralisation.

      Caséinates et caséines alimentaires.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Hydroxyde de potassium.

      Agent de neutralisation.

      Caséinates et caséines alimentaires.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Hydroxyde de sodium.

      Agent de neutralisation.

      Caséinates et caséines alimentaires.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Hypochlorite de sodium.

      Agent de décontamination des produits d'origine végétale.

      Fruits et légumes et champignons destinés à la mise en conserve et à la congélation et fruits, légumes, champignons et herbes aromatiques prêts à l'emploi (dits de quatrième gamme).

      Concentration en chlore libre du bain de chloration : 80 ppm au maximum.


      Rinçage obligatoire.

      Teneur en résidus organochlorés : inférieure à 200 microgrammes par kilogramme (exprimée sous la forme d'organohalogénés adsorbables AOX).

      .

      Mélange de polystyrène et de polyvinylpyrrolidone réticulée obtenu par un procédé spécial et contenant au plus 8 mg de styrène par kg.

      Agent de filtration.

      Bières et produits à base de bières.

      50 à 150 g par hectolitre selon la turbidité des bières traitées.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Mélange de sucre et de polyéthylène glycol (PEG 300 à 9 000 daltons).

      Autre auxiliaire.

      Sucre (mi-) blanc cristallisé.

      Diluant des amorces de cristallisation à la teneur maximale de 25 g/m3 de liqueur.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Méthanol.

      Solvants d'extraction.

      Matières premières, denrées alimentaires ou composants de denrées alimentaires ou leurs ingrédients.

      Traitement de matières premières, denrées alimentaires ou composants de denrées alimentaires ou leurs ingrédients.

      ≤ 10 mg/kg.

      Méthyl-éthyl-cétone.

      Solvants d'extraction.

      Café et thé.

      Décaféination ou suppression des matières irritantes et amères du café ou du thé. L'utilisation combinée d'hexane et de méthyl-éthyl-cétone est interdite.

      ≤ 20 mg/kg dans le café ou le thé. La teneur en n-hexane de ce solvant ne doit pas dépasser 50 mg/kg.

      Méthyl-éthyl-cétone.

      Solvants d'extraction.

      Graisses et huiles alimentaires (sauf beurre).

      Fractionnement de graisses et d'huiles. L'utilisation combinée d'hexane et de méthyl-éthyl-cétone est interdite.

      ≤ 5 mg/kg, dans les huiles et graisses.

      Monensine CAS n° 22 373-78-0 (sel sodique de polyéther de l'acide mono- carboxylique de formule C36H61O11Na) produit par Streptomyces cinnamonensis.Agent de décontamination des produits d'origine végétale.Alcool éthylique d'origine agricole.A la dose maximale de 0,5 mg/L de jus de diffusion ou de sirop.


      Autorisé dans les fermentations destinées à la production d'alcool éthylique. L'utilisation ne doit être qu'intermittente et de courte durée, et doit se limiter aux cas où la flore bactérienne est > 106 germes/mL.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Monooléate de polyoxyéthylène sorbitane (polysorbate 80).

      Divers.

      Céréales en silos.

      A la dose maximale de 12 g par tonne utilisés en tant que produits antipoussières.

      Dose techniquement inévitable.

      Nickel.Catalyseur.Huiles végétales alimentaires destinées à être employées dans la fabrication des marinades dans les aliments marinés, des capsules molles, des texturants pour denrées destinées à une alimentation particulière, des préparations pour compléments alimentaires et des gommes de base pour chewing-gums.Hydrogénation.


      Dose d'emploi appliquée en routine de 312g nickel/ tonne d'huile végétale


      Dose maximale d'emploi en cas de défaut d'hydrogénation de 469g nickel/ tonne d'huile végétale

      0,2 mg de nickel/ kg.

      Oxyde d'éthylène condensé sur les alcools gras C9 à C11.

      Antimousse.

      Sel alimentaire minéral.

      A la dose maximale de 22 mg/T de saumure extraite de mine de sel gemme avant évaporation.

      Teneur résiduelle inférieure à 1 mg/kg.

      Ozone.

      Divers.

      Blé avant mouture pour la fabrication de farine entrant dans la composition de produits de pâtisserie contenant des sucres simples ajoutés à hauteur de 7 à 50 % du poids sec.

      A la dose maximale de 12 g d'ozone par kg de grains.

      Les grains de blé avant traitement devront être conformes aux dispositions du règlement 466/2001 de la Commission européenne du 8 mars 2001 portant fixation de teneurs maximales pour certains contaminants dans les denrées alimentaires, en matière de teneurs maximales en mycotoxines.

      Teneur résiduelle inférieure à 10 microgrammes par kg.

      Ozone.

      Divers.

      Blé avant mouture pour la fabrication de farine entrant dans la composition de pain et de produits de panification contenant jusqu'à 7 % de sucres ajoutés, à l'exclusion du pain de tradition française.

      A la dose maximale de 8 g d'ozone par kg de grains.

      Les grains de blé avant traitement devront être conformes aux dispositions du règlement 466/2001 de la Commission européenne du 8 mars 2001 portant fixation de teneurs maximales pour certains contaminants dans les denrées alimentaires, en matière de teneurs maximales en mycotoxines.

      Teneur résiduelle inférieure à 10 microgrammes par kg.

      Ozone.Agent de décontamination des végétaux.Salades crues prêtes à l'emploi (dites de quatrièmes gammes).La moyenne des couples concentration en ozone dissous dans l'eau et temps calculés (CT) ne doit pas dépasser 0,60 mg. min/ L.


      Rinçage à l'eau claire obligatoire.


      La teneur en bromates dans l'eau du bac de lavage et dans l'eau résiduelle des salades ne doit pas excéder 10 µg/ kg.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Perlite.

      Agent de clarification.

      Bières.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. 5 à 100 g par hectolitre de bière, dans la première précouche.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable, après filtration au travers d'un filtre de porosité 1,6 µm.

      Phosphates d'ammonium.

      Agent de neutralisation.

      Caséinates et caséines alimentaires.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Phosphates de calcium.

      Agent de neutralisation.

      Caséinates et caséines alimentaires.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Phosphates de magnésium.

      Agent de neutralisation.

      Caséinates et caséines alimentaires.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Phosphates de potassium.

      Agent de neutralisation.

      Caséinates et caséines alimentaires.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Phosphates de sodium.

      Agent de neutralisation.

      Caséinates et caséines alimentaires.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Polyamide 11.

      Adjuvant de filtration.

      Bière.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      0, 2 mg/l.

      Polyamide insoluble.

      Adjuvant de filtration.

      Jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars.

      Utilisation en tant qu'adjuvants de filtration et/ou de précipitation chimiquement inertes.

      Dose techniquement inévitable.

      Polystyrène.

      Adjuvant de filtration.

      Jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars.

      Utilisation en tant qu'adjuvants de filtration et / ou de précipitation chimiquement inertes.

      Dose techniquement inévitable.

      Polyvinylpyrrolidone.

      Adjuvant de filtration.

      Jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars.

      Utilisation en tant qu'adjuvants de filtration et/ou de précipitation chimiquement inertes.

      Dose techniquement inévitable.

      Propane.

      Solvants d'extraction.

      Toutes denrées alimentaires.

      Ce solvant ne doit pas laisser dans les denrées alimentaires des teneurs en résidus susceptibles de présenter des risques pour la santé humaine.

      Dose techniquement inévitable.

      Propanol 2.

      Solvants d'extraction.

      Matières premières, denrées alimentaires ou composants de denrées alimentaires ou leurs ingrédients.

      Traitement de matières premières, denrées alimentaires ou composants de denrées alimentaires ou leurs ingrédients.

      ≤ 10 mg/kg.

      Propanol 2.

      Solvants d'extraction.

      Sucre obtenu à partir de mélasses.

      Production de sucres à partir des mélasses.

      ≤ 1 mg/kg dans le sucre.

      Protoxyde d'azote.

      Solvants d'extraction.

      Toutes denrées alimentaires.

      Ce solvant ne doit pas laisser dans les denrées alimentaires des teneurs en résidus susceptibles de présenter des risques pour la santé humaine.

      Dose techniquement inévitable.

      Silicate de magnésium.

      Agent de filtration.

      Huile de friture utilisées par les professionnels.

      A la dose maximale d'emploi de 15 g par kg d'huile filtrée.

      Dose techniquement inévitable.

      Solution aqueuse de formaldéhyde à 30 %.

      Agent de décontamination des produits d'origine végétale.

      Sucre cristallisé.

      A la dose maximale de 120 g de formaldéhyde par tonne de betterave.

      1 mg de formaldéhyde/kg de sucre.

      Solution à base d'acide peracétique, de peroxyde d'hydrogène et d'acide acétique.

      Agent de décontamination des produits d'origine végétale.

      Petits pois et haricots verts destinés à l'appertisation.

      A la dose maximale de 500 mg d'acide peracétique/L d'eau de lavage. Le traitement doit être suivi d'un rinçage à l'eau satisfaisant aux normes fixées pour l'eau potable.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Solution à base d'acide peracétique, de peroxyde d'hydrogène et d'acide acétique.

      Agent de décontamination des produits d'origine végétale.

      Amidon, fécule et dérivés.

      Traitement du lait d'amidon à la dose maximale de 1000 g d'acide peracétique par tonne de matière sèche de produit fini amylacé.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Solution à base d'acide peracétique, de peroxyde d'hydrogène et d'acide acétique.

      Agent de décontamination des produits d'origine végétale.

      Salades crues prêtes à l'emploi (dites de quatrième gamme).

      A la dose maximale de 100 mg d'acide peracétique/ L d'eau de lavage.


      Le traitement doit être suivi d'un rinçage à l'eau satisfaisant aux normes fixées pour l'eau potable.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Solution à base d'acide peracétique, de peroxyde d'hydrogène et d'acide acétique.

      Agent de décontamination des produits d'origine végétale.

      Epinards blanchis destinés à la congélation.

      A la dose maximale de 75 mg/l d'acide peracétique d'une solution en équilibre dans les eaux de refroidissement après blanchiment. Le traitement doit être suivi d'un rinçage à l'eau satisfaisant aux normes fixées pour l'eau potable.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Solution à base d'acide peracétique, de peroxyde d'hydrogène et d'acide acétique.

      Divers.

      Blé avant mouture pour la fabrication de farine destinée à des préparations crues réfrigérées ou congelées n'impliquant pas de cuisson ou une cuisson différée, à l'exclusion du pain de tradition française et du pain de consommation courante.

      A la dose maximale de 3 l d'une solution à base de 15 % d'acide peracétique et de 23 % de peroxyde d'hydrogène par tonne de blé.

      Teneur techniquement inévitable.

      Solution à base d'acide peracétique, de peroxyde d'hydrogène et d'acide acétique.Agent de décontamination des produits d'origine végétale.
      Herbes aromatiques et poireaux non blanchis destinés à la congélation.

      A la dose maximale de 75 mg/ l d'acide peracétique d'une solution en équilibre dans les eaux de prélavage et de lavage. Le traitement doit être suivi d'un rinçage à l'eau satisfaisant aux normes fixées pour l'eau potable.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Solution à base d'acide peracétique, de peroxyde d'hydrogène et d'acide acétique.

      Agent de décontamination des produits d'origine végétale.

      Légumes déshydratés destinés à un usage professionnel
      A la dose maximale de 500 mg/ l d'acide peracétique d'une solution en équilibre dans les eaux de prélavage et de lavage. Le traitement doit être suivi d'un rinçage à l'eau satisfaisant aux normes fixées pour l'eau potable.
      Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Solution de monochloramineAgent de décontamination des produits d'origine végétale.
      Amidonnerie

      A la dose maximale de 800 g/ t de farine

      Teneur résiduelle < 1 mg/ L de lait d'amidon.
      Solution de monochloramineAgent de décontamination des produits d'origine végétale.Sucrerie
      A la dose maximale de 70 g/ t de betteraves

      Teneur résiduelle < 3 mg/ kg.

      Solution de borohydrure de sodium (12 % m/m) stabilisée par de la soude.

      Autre auxiliaire

      Alcool éthylique d'origine agricole

      A la dose maximale de 5 g de borohydrure de sodium par hL d'alcool comme agent réducteur des composés volatils responsables des défauts organoleptiques.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Solution de permanganate de potassium (98,5 %).

      Autre auxiliaire

      Alcool éthylique d'origine agricole

      A la dose maximale de 5 g de solution de permanganate de potassium par hL d'alcool comme agent oxydant des composés volatils responsables des défauts organoleptiques.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Sulfites.

      Anhydride sulfureux.

      Divers.

      Champignons crus prêts à l'emploi (dits de quatrième gamme).

      A la dose strictement nécessaire pour stabiliser la couleur.

      Teneur résiduelle exprimée en anhydride sulfureux inférieure à 10 mg/kg.

      Sulfites (E 221 à E 224, E 226 à E 228).

      Anhydride sulfureux (E 220).

      Divers.

      Epis de maïs doux appertisés.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Teneur résiduelle inférieure à 10 mg/kg.

      Tanins.

      Agent de clarification.

      Jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Urée en mélange avec de la soude.Agent de pelage/ d'épluchage.Végétaux transformés destinés à la surgélation et à l'appertisation.Immersion dans un bain d'urée à une concentration maximale de 3 % (m/ m). La concentration de la soude varie entre 40 et 80g par litre d'eau.


      Cette opération doit être suivie d'un rinçage à l'eau potable.

      Teneur résiduelle maximale d'urée de 40 mg/ kg de végétaux traités

    • AUXILIAIRES
      technologiques

      CATÉGORIE
      de l'auxiliaire technologique

      DENRÉE
      alimentaire

      CONDITIONS D'EMPLOI /
      fonction

      DOSE RÉSIDUELLE
      maximale

      1,4-alpha-glucan 6-alpha-glucosyltransférase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Paenibacillus alginolyticus (synonyme Bacillus circulans) dont la souche de production est la suivante : FERM BP-10771.Enzymes.Amidonnerie (production d'isomaltodextrine).Transfert d'un résidu alpha-D-glucosyle dans un 1-4-alpha-D-glucane vers un groupe hydroxyle primaire du glucose, libre ou combiné dans un 1,4-alpha-D-glucane.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      4-alpha-glucanotransférase issue d'une souche non génétiquement modifiée d'Aeribacillus pallidus (AE-SAS)Enzymes.Amidonnerie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.Transfert d'une liaison 1-4 alpha D-glucosidique vers une nouvelle position dans un accepteur, qui peut être du glucose ou du 1,4 alpha D-glucane.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      5' AMP désaminase d'Aspergillus melleus DN 22.

      Enzymes.

      Production d'extraits de levure hydrolysés.

      Hydrolyse du 5' adenosine monophosphate.

      Dose techniquement inévitable.

      Acétolactate décarboxylase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus Licheniformis (JB) contenant le gène codant pour l'acétolactate décarboxylase de Bacillus brevisEnzymes.BrasserieHydrolyse de l'alpha-acétolactate précurseur du diacétyleTeneur résiduelle techniquement inévitable.

      Alpha acétolactate décarboxylase de Bacillus subtilis contenant le gène codant l'alpha acétolactate décarboxylase de Bacillus brevis.

      Enzymes.

      Alcool éthylique d'origine agricole.

      Hydrolyse de l'alpha acétolactate précurseur du diacétyle.

      Dose techniquement inévitable.

      Alpha acétolactate décarboxylase de Bacillus subtilis contenant le gène de l'alpha-acétolactate décarboxylase de Bacillus brevis.

      Enzymes.

      Bières.

      Hydrolyse de l'alpha-acétolactate précurseur du diacétyle.

      Dose techniquement inévitable.

      Acétolactate décarboxylase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillussubtilis (DP-Ezz65) contenant le gène codant pour l'acétolactate décarboxylase de Bacillus brevis.Enzymes.Brasserie.Hydrolyse de l'alpha-acétolactate précurseur du diacétyle.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Alpha, alpha tréhalase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (DP-Nzs51) contenant le gène codant l'alpha, alpha tréhalose de Trichoderma reesei.Enzymes.Industrie de l'alcool.Hydrolyse du tréhalose.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Alpha amylase de souches non génétiquement modifiées d'Aspergillus niger, A. oryzae.

      Enzymes.

      Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, panification, panification spéciale, produits de la biscotterie.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1,4-glycosidiques des polysaccharides.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Alpha-amylase d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (MC) contenant le gène codant pour l'alpha-amylase de Rhizomucor pusillus.Enzymes.Amidonnerie, production de sirop de glucose.

      Industrie de l'alcool.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.Teneur techniquement inévitable.
      Alpha-amylase issue d'une souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (DP-Bzb41).Enzymes.Industrie de l'alcool.Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Alpha-amylase de Bacillus amyloliquefaciens autocloné EBA1-H2A.

      Alpha-amylase de Bacillus amyloliquefaciens autocloné.

      Enzymes.Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Bière.

      Industrie de l'alcool.

      Amidonnerie, production de glucose.

      Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1, 4-D-glucosidiques des oligo-saccharides et des polysaccharides.Dose techniquement inévitable.
      Alpha amylase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Bacillus amyloliquefaciens (WR).Enzymes.Brasserie.

      Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Industrie de l'alcool.

      Amidonnerie, production de glucose.

      Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1,4-D-glucosidiques des oligosaccharides et des polysaccharides.Teneur techniquement inévitable.
      Alpha amylase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (KE) contenant le gène codant l'alpha amylase de Bacillus amyloliquefaciens.Enzymes.Amidonnerie, production de glucose.

      Brasserie.

      Industrie de l'alcool.

      Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars, sirops.

      Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1,4-D-glucosidiques des oligosaccharides et des polysaccharides.Teneur techniquement inévitable.
      Alpha-amylase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (SB) contenant le gène codant pour l'alpha-amylase de Rhizomucor pusillusEnzymes.Amidonnerie, Industrie de l'alcool.


      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharidesTeneur résiduelle techniquement inévitable.
      Alpha-amylase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (DP-Dzb71) contenant le gène codant une alpha-amylase de Cytophaga Sp.Enzymes.Industrie de l'alcool.


      Amidonnerie.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1,4-glycosidiques des polysaccharides et des oligosaccharides.Teneur résiduelle techniquement inévitable
      Alpha-amylase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus Subtilis (NBA) contenant le gène codant pour l'alpha-amylase dérivé de l'Alicyclobacillus pohliaeEnzymes.Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharidesTeneur résiduelle techniquement inévitable.
      Alpha-amylase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (DP-Ezb69).Enzymes.Industrie de l'alcool.


      Brasserie.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1,4-glycosidiques des polysaccharides et des oligosaccharides.Teneur résiduelle techniquement inévitable
      Alpha-amylase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Parageobacillus thermoglucosidasius (DP-Gzb47).Enzymes.Industrie de l'alcool.


      Brasserie.


      Amidonnerie.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1,4-glycosidiques des polysaccharides et des oligosaccharides.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Alpha-amylase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Paenibacillus alginolyticus (synonyme Bacillus circulans) dont le numéro de souche de production est la suivante : FERM BP-10771.Enzymes.Amidonnerie (production d'isomaltodextrine).Hydrolyse des liaisons alpha-1,4-glycosidiques des polysaccharides.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Alpha-amylase de Bacillus licheniformis autocloné.Enzymes.Bières.Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1, 4-D-glucosidiques des oligo-saccharides et des polysaccharides.Dose techniquement inévitable.
      Alpha-amylase d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (AV) contenant le gène codant pour l'alpha-amylase de Bacillus licheniformis.Enzymes.Amidonnerie, production de sirop de glucose.

      Industrie de l'alcool.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.Teneur techniquement inévitable.

      Alpha amylase de Bacillus licheniformis contenant le gène codant de l'alpha amylase de Bacillus stearothermophilus.

      Enzymes.

      Alcool éthylique d'origine agricole.

      Liquéfaction de l'amidon dans la trempe de distillation.

      Dose techniquement inévitable.

      Alpha amylase de Bacillus licheniformis contenant le gène de l'alpha-amylase de B. stearothermophilus.

      Enzymes.

      Bières.

      Hydrolyse des liaisons alpha- glycosidiques des polysaccharides. Liquéfaction des grains crus.

      Dose techniquement inévitable.

      Alpha amylase de Bacillus licheniformis contenant le gène de l'alpha-amylase de Bacillus stearothermophilus.

      Enzymes.

      Produits d'hydrolyse de l'amidon.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1,4-glycosidiques des polysaccharides.

      Dégradation de l'amidon dans le jus de canne.

      Dose techniquement inévitable.

      Alpha amylase de Bacillus licheniformis MOL. 2083 recombiné génétiquement.

      Enzymes.

      Industrie de la brasserie, de l'amidonnerie, production de sirop de glucose, de l'alcool et de la sucrerie.

      Hydrolyse des liaisons alpha 1 - 4 glycosidiques des polysaccharides.

      Dose techniquement inévitable.

      Alpha amylase de Bacillus licheniformis obtenu par recombinaison homologue.

      Enzymes.

      Alcool éthylique d'origine agricole.

      Liquéfaction de l'amidon dans la trempe de distillation.

      Dose techniquement inévitable.

      Alpha amylase de Bacillus licheniformis obtenu par recombinaison homologue.

      Enzymes.

      Amidonnerie, production de sirop de glucose.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.

      Dose techniquement inévitable.

      Alpha-amylase de Bacillus licheniformis M P 4 9 1 0 contenant le gène codant l'alpha-amylase de Bacillus stearothermophillus.

      Enzymes.

      Amidonnerie, production de sirop de glucose, industrie de l'alcool, brasserie, industrie sucrière.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.

      Dose techniquement inévitable.

      Alpha amylase de Bacillus licheniformis SJ7199 contenant le gène codant une alpha amylase de Bacillus stearothermophilus.Enzymes.Industrie de la brasserie, de l'amidonnerie, de l'alcool et de la sucrerie.Hydrolyse des liaisons endo-alpha-1-4 - glycosidiques des oligosaccharides et des polysaccharides.Dose techniquement inévitable.
      Alpha-amylase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (GICC03305) porteuse du gène codant une alpha-amylase de Geobacillus stearothermophilus.EnzymesBrasserie. Industrie de l'alcool.

      Amidonnerie, production de sirop de glucose.

      Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 glycosidiques des polysaccharides et des oligosaccharides.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Alpha-amylase de Bacillus licheniformis obtenu par recombinaison homologue.

      Enzymes.

      Bières.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. Liquéfaction des grains crus.

      Dose techniquement inévitable.

      Alpha-amylase de Bacillus licheniformis obtenu par recombinaison homologue.

      Enzymes.

      Industrie de la sucrerie.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.

      Dose techniquement inévitable.

      Alpha-amylase de Bacillus licheniformis obtenu par recombinaison homologue.

      Enzymes

      Produits de confiserie.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.

      Dose techniquement inévitable.

      Alpha-amylase de Bacillus licheniformis (souche LiH 1159) porteur du gène codant pour l'enzyme de B. licheniformis.

      Enzymes.

      Amidonnerie, production de sirop de glucose, industrie de l'alcool, brasserie industrie sucrière.

      Hydrolyse de liaisons alphaglycosidiques des polysaccharides.

      Dose techniquement inévitable.

      Alpha-amylase de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis.

      Enzymes.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.

      Dose techniquement inévitable.

      Alpha-amylases de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae.

      Enzymes.

      Bières.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.

      Dose techniquement inévitable.

      Alpha-amylases de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae.

      Enzymes.

      Jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits deshydratés, nectars, sirops.

      Hydrolyse des liaisons alpha- glycosidiques des polysaccharides.

      Dose techniquement inévitable.

      Alpha amylase de souche non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, B. licheniformis.Enzymes.Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, produits de la biscotterie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.Teneur techniquement inévitable.
      Alpha amylase de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae.Enzymes.Produits de l'hydrolyse de l'amidon, industrie sucrière, bières, jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars, sirops.Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.Teneur techniquement inévitable.
      Alpha-amylase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Microbacterium imperiale (FERM P-11315).EnzymesProduction de sirop enrichi en maltotriose.

      Panification.

      Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 glycosidiques des polysaccharides et des oligosaccharides.Teneur techniquement inévitable.
      Alpha-amylase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (LOH4 AkAApaA) porteuse du gène codant une alpha-amylase d'Aspergillus kawachii.EnzymesBrasserie.

      Industrie de l'alcool.

      Amidonnerie, production de sirop de glucose.

      Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 glycosidiques des polysaccharides et des oligosaccharides.Teneur techniquement inévitable.
      Alpha-amylase maltogène issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (RF13018) contenant le gène codant une alpha-amylase maltogène de Geobacillus stearothermophilus.Enzymes.Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spécialeHydrolyse des liaisons alpha 1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Alpha-glucosidase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (DP-Nzv57) contenant le gène codant une alpha-glucosidase d'Aspergillus niger.Enzymes.Amidonnerie.Hydrolyse des liaisons alpha-1,4-glycosidiques des polysaccharides.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Aminopeptidase d'Aspergillus niger EPD-4.

      Enzymes.

      Fromagerie à l'exception des fromages bénéficiant d'une appellation d'origine, hydrolysats de protéines.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques.

      Dose techniquement inévitable.

      Aminopeptidase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae.Enzymes.Hydrolysats de protéines.Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur techniquement inévitable.
      Aminopeptidase issue d'une souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (EX).Enzymes.Hydrolysats de protéines.

      Brasserie.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur techniquement inévitable.
      AMP Déaminase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Streptomyces murinus (AE-DNTS).Enzymes.Production d'extraits de levures et d'arômes.Hydrolyse de l'adénosine-phosphate.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Amyloglucosidase (ou glucoamylase) issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (BW) contenant le gène codant pour la glucoamylase de Gloeophyllum trabeumEnzymes.Amidonnerie


      Industrie de l'alcool

      Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-


      glycosidiques des polysaccharides

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Amyloglucosidase (ou glucoamylase) issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (BR) contenant le gène codant pour la glucoamylase de Trametes cingulataEnzymes.Amidonnerie


      Brasserie


      Industrie de l'alcool


      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie

      Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-


      glycosidiques des polysaccharides

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Amyloglucosidase (ou glucamylase) de souche non génétiquement modifiées d'Aspergillus niger, Aspergillus oryzae.Enzymes.Amidonnerie, production de sirop de glucose, produits d'hydrolyse de l'amidon, industrie sucrière, biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, bières.Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides. Dégradation de l'amidon dans le jus de canne.Teneur techniquement inévitable.
      Amyloglucosidase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger.Enzymes.Cidres et poirés, jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars, sirops, panification (à l'exception du pain de tradition française), et panification spéciale.Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.Teneur techniquement inévitable.
      Amyloglucosidase (ou glucoamylase) issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (BE) contenant le gène codant l'amyloglucosidase de Talaromyces emersonii.Enzymes.Amidonnerie, production de sirops de glucose. Brasserie. Industrie de l'alcool.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.Teneur techniquement inévitable.
      Amyloglucosidase (ou glucoamylase) issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (BF) contenant le gène codant l'amyloglucosidase de Penicillium oxalicum.Enzymes.Amidonnerie, production de sirops de glucose. Brasserie. Industrie de l'alcool.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.Teneur techniquement inévitable.

      Amyloglucosidase d'Aspergillus niger (STz18-9) porteur du gène codant pour l'amyloglucosidase d'A. niger.

      Enzymes.

      Industrie de l'alcool, amidonnerie, production de sirop de glucose.

      Hydrolyse des liaisons glucosidiques des polysaccharides.

      Dose techniquement inévitable.

      Amyloglucosidase ou a-glucosidase ou glucamylase ou transglucosidase d'Aspergillus niger non génétiquement modifiée.

      Enzymes.

      Production de sirops riches en oligosaccharides à partir d'amidon.

      Production d'aliments préparés contenant de l'amidon.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.

      Teneur techniquement inévitable.

      Amyloglucosidases (ou glucamylase) d'Aspergillus niger, Aspergillus oryzae.

      Enzymes.

      Bières.

      Hydrolyse des liaisons alpha 1-4-glycosidiques des polysaccharides. Liquéfaction des grains crus.

      Dose techniquement inévitable.

      Amyloglucosidase (ou glucoamylase) issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (DP-Nzh38) contenant le gène codant une glucoamylase de Trichoderma reesei.Enzymes.Amidonnerie, Brasserie Production de sirop de glucose, Industrie de l'alcool.


      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1,4-glycosidiques des polysaccharides.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Amyloglucosidase (ou glucoamylase) issue d'une souche modifiée génétiquement de Trichoderma reesei (DP-Nzh63) portant le gène codant l'amyloglucosidase de Trichoderma reesei.Enzymes.Industrie de l'alcool.Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Amyloglucosidase (ou glucoamylase) issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (70H2-TrGA # 32-9) contenant le gène codant l'amyloglucosidase de Trichoderma longibrachiatum.Enzymes.Amidonnerie, production de sirops de glucose.

      Brasserie.

      Industrie de l'alcool.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, biscotterie, pâtisserie et viennoiserie.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glycosidiques des polysaccharides.Teneur techniquement inévitable.

      Arabinofuranosidase d'une souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (ARF-1)

      Enzymes.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie et pâtisserie.

      Hydrolyse des arabinoxylanes, L-arabinanes et arabinogalactanes dans les céréales.

      Teneur techniquement inévitable.

      Arabinofuranosidase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (GV) portant le gène codant l'arabinofuranosidase de Talaromyces pinophilus.Enzymes.Amidonnerie.Hydrolyse des arabinoxylanes, L-arabinanes et arabinogalactanes.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Asparaginase d'Aspergillus niger autocloné.Enzymes.Produits céréaliers (à l'exclusion des pains de tradition française) y compris les céréales pour petits déjeuners, produits frits à base de pommes de terre, extraits de levures. Prétraitement des grains verts de café.Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Asparaginase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (AGN) contenant un gène modifié codant pour l'asparaginage d'Aspergillus nigerEnzymes.Produits céréaliers (à l'exception du pain de tradition française) y compris les céréales pour petit déjeuner, produits frits à base de pommes de terre.Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparaginase et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Asparaginase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (SP ou pCaHj621/ BECh2) contenant le gène codant pour l'asparaginase d'Aspergillus oryzae.Enzymes.Produits céréaliers (à l'exclusion des pains de tradition française) y compris les céréales pour petits déjeuners, produits frits à base de pommes de terre, extraits de levures

      Prétraitement des grains verts de café

      Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).Dose techniquement inévitable.
      Asparaginase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (CK) porteuse du gène codant une asparaginase de Pyrococcus furiosus.Enzymes.Produits céréaliers (à l'exception du pain de tradition française) y compris les céréales pour petit déjeuner, produits frits à base de pommes de terre, extraits de levure.


      Prétraitement des grains verts de café.

      Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparaginase et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Asparaginase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (OA) contenant un gène modifié codant pour l'asparaginage d'Aspergillus oryzaeEnzymes.Produits céréaliers (à l'exception du pain de tradition française) y compris les céréales pour petit déjeuner, produits frits à base de pommes de terre.


      Prétraitement des grains verts de café


      Prétraitement du cacao

      Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).Teneur techniquement inévitable.

      Aspartyl protéase d'Aspergillus oryzae (n° IF 04 177/777) contenant le gène codant pour la protéase de Rhizomucor mieihei.

      Enzymes.

      Fromages (sans AOC).

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. La dénomination de ces préparations doit être "enzyme coagulante d'origine microbienne pour fromagerie".

      Dose techniquement inévitable.

      Aspergillopepsine issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (DP-Nzq40) portant le gène de l'aspergillopepsine de Trichoderma reesei.Enzymes.Industrie de l'alcool, hydrolysats de protéines.Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Bêta amylase (1-4 alpha-D glucane-malto-hydrolase) d'orge non germée.

      Enzymes.

      Sirop à haute teneur en maltose.

      Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 des chaînes d'amidon.

      Dose techniquement inévitable.

      Bêta amylase extraite de grains de blé.

      Enzymes.

      Amidonnerie, production de sirop de glucose, industrie de l'alcool et brasserie.

      Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 des chaînes d'amidon.

      Dose techniquement inévitable.

      L'absence de mycotoxines doit être contrôlée dans les lots de préparations enzymatiques.

      Bêta-amylase issue d'une souche génétiquement modifiée Bacillus licheniformis (JA) contenant le gène codant pour la bêta-amylase de Bacillus flexusEnzymes.AmidonnerieHydrolyse des liaisons alpha-1-4 des chaînes d'amidonTeneur résiduelle techniquement inévitable.
      Bêta-amylase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Bacillus flexus (AE-BAF).Enzymes.Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, brasserie


      Production de maltose.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1,4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharidesTeneur résiduelle techniquement inévitable.

      Bêta fructofuranosidase d'Aspergillus niger (synonymes Aspergillus fijiensis, Aspergillus Japonicus) (ATCC 20611).

      Enzymes.

      Fructo-oligo-saccharides (oligofructi-saccharides).

      Hydrolyse du saccharose suivie d'une oligomérisation.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Bêta-galactosidase (lactase acide) issue d'une souche d'Aspergillus oryzae autocloné (ACL-1C)Enzymes.Lait et lactosérum à teneur réduite en lactose, produits laitiers fermentés et fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée, stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes.Hydrolyse du lactose.Teneur techniquement inévitable.
      Bêta galactosidase issue d'une souche modifiée génétiquement d'Aspergillus oryzae (DP-Bzg59) portant le gène codant la bêta galactosidase d'Aspergillus oryzae.Enzymes.Lait et lactosérum à teneur réduite en lactose, produits laitiers fermentés et fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée, stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes ; Production de galacto-oligosaccharides.Hydrolyse du lactose ; Transgalactosylation générant des galacto-oligosaccharides à partir de lactose.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Bêta-galactosidase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (NZYM-BT) contenant le gène codant pour une bêta-galactosidase de Bifidobacterium bifidum.Enzymes.
      Galacto-oligosaccharides.
      Transgalactosylation générant des galacto-oligosaccharides à partir de lactose ou à partir de laits et produits laitiers (in situ).Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Bêta-galactosidase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (DP-Ezg75) contenant le gène codant une bêta-galactosidase de Lactobacillus delbrueckii bulgaricus.Enzymes.Laits et lactosérum à teneur réduite en lactose, produits laitiers fermentés et fromages (à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée), stabilisés dans des conditions permettant l'inactivation de l'enzyme.Hydrolyse du lactose.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Bêta-galactosidase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Bacillus circulans (M3-1).Enzymes.Production de galacto-oligosaccharides.Transgalactosylation générant des galacto-oligosaccharides à partir de lactose.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Bêta galactosidase de Bacillus circulans (ATCC 31382).

      Enzymes.

      Galacto-oligosaccharides.

      Addition de galactose ou de lactose pour obtenir des galacto-oligosaccharides.

      Dose techniquement inévitable.

      Bêta-galactosidase de Kluyveromyces lactis n° 013-2 (FERM P-3513).Enzymes.Lait à teneur réduite en lactose, lactosérum, produits laitiers fermentés et fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée, stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes.Hydrolyse du lactose.Teneur techniquement inévitable.
      Bêta-galactosidase de Kluyveromyces lactis GAL 16A/ 18A.Enzymes.Lait à teneur réduite en lactose, lactosérum, produits laitiers fermentés et fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée, stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes.Hydrolyse du lactose.Teneur techniquement inévitable.
      Bêta-galactosidase issue d'une souche de Kluyveromyces lactis autoclonée (KLA).Enzymes.Lait à teneur réduite en lactose, produits laitiers fermentés, concentré de protéines de lait, boissons à base de lait aromatisées, petit lait, desserts à base de lait, crème glacée, babeurre, stabilisés dans les conditions permettant d'assurer l'inactivation de l'enzyme.Hydrolyse du lactose.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Bêta-galactosidase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Kluyveromyces lactis (CBS 147614).Enzymes.Lait et lactosérum à teneur réduite en lactose, produits laitiers fermentés, concentré de protéines de lait, boissons à base de lait aromatisées, petit lait, desserts à base de lait, crème glacée, babeurre, stabilisés dans les conditions permettant d'assurer l'inactivation de l'enzyme.Hydrolyse du lactose.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Beta galactosidase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Kluyveromyces lactis (XJ).Enzymes.Lait à teneur réduite en lactose, lactosérum, produits laitiers fermentés et fromages (à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée) stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes.Hydrolyse du lactose.Teneur techniquement inévitable.
      Bêta-galactosidase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Kluyveromyces lactis (CBS 683).Enzymes.Lait à teneur réduite en lactose, lactosérum, produits laitiers fermentés et fromages (à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée) stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes.Hydrolyse du lactose.Teneur techniquement inévitable.

      Bêta-galactosidase (lactase) issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (BT) contenant le gène codant pour la lactase de Bifidobacterium bifidium

      Enzymes.Lait à teneur réduite en lactose, lactosérum, produits laitiers fermentés et fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée, stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes.
      Hydrolyse du lactose
      Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Bêta galactosidase issue d'une souche modifiée génétiquement de Bacillus subtilis (DP-Ezg70) portant le gène codant la bêta galactosidase de Bifidobacterium bifidum.Enzymes.Lait et lactosérum à teneur réduite en lactose, produits laitiers fermentés et fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée, stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes ; Production de galacto-oligosaccharides.Hydrolyse du lactose ; Transgalactosylation générant des galacto-oligosaccharides à partir de lactose.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Bêta galactosidases de souches non génétiquement modifiées de Kluyveromyces lactis, Kluyveromyces fragilis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae.

      Enzymes.

      Lactose hydrolysé.

      Hydrolyse du lactose. Les enzymes d'Aspergillus niger et d'Aspergillus oryzae peuvent être fixées sur un support inerte.

      Teneur techniquement inévitable.

      Bêta-galactosidase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Papiliotrema terrestris (Cryptococcus terrestris) (AE-BLC).Enzymes.Galacto-oligosaccharides.Transgalactosylation générant des galacto-oligosaccharides à partir de lactose.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Bêta glucanase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger.

      Enzymes.

      Amidonnerie, production de sirop de glucose.

      Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et bêta 1-6 des glucanes.

      Teneur techniquement inévitable.

      Bêta glucanase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger.

      Enzymes.

      Sirop d'inuline à teneur élevée en fructose et en fructo-oligosaccharides (oligofructosides).

      Hydrolyse des substrats pariétaux de plantes riches en inuline : chicorée, artichaut et topinambour.

      Teneur techniquement inévitable.

      Bêta-glucanase de Bacillus amyloliquefaciens autocloné.Enzymes.Bières.Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et bêta 1-6 des glucanes.Dose techniquement inévitable.
      Bêta-glucanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Streptomyces violaceoruber (pGLU) contenant le gène codant une bêta-glucanase de Streptomyces violaceoruber.Enzymes.Extraits de levure.


      Brasserie.

      Hydrolyse des liaisons (1-> 3)-β-D-glucosidiques dans les (1-> 3)-β-D-glucanes.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Bêta-glucanase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Talaromyces emersonii (FBG-1 (DS 29601)).

      Enzymes.

      Bières.


      Boissons à base de plantes (boissons à base d'avoine, smoothies aux graines …).


      Aliments à base de plantes pouvant être mangés à la cuillère (porridge à base de graines, puddings d'avoine, desserts à base de graines …).

      Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et bêta 1-6 des glucanes.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Bêta glucanase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (Alko 2656) contenant les gènes codant pour l'enzyme de T. longibrachiatum.

      Enzymes.

      Amidonnerie, production de sirop de glucose.

      Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et 1-4 glycosidiques des bêta glucanes.

      Dose techniquement inévitable.

      Bêta glucanases de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Bacillus amyloliquefaciens, Aspergillus niger, Disporotrichum dimorthosporum.

      Enzymes.

      Bières.

      Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et 1-4 glycosidiques des bêta glucanes. Ne peuvent être utilisées que lors du brassage dans la préparation du moût de la bière en vue de faciliter la filtration.

      Teneur techniquement inévitable.

      Bromélaïne de tige extraite d'Ananas comosusEnzymes.Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie et biscotterie.Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur techniquement inévitable.
      Carboxypeptidase de type sérine issue d'une souche d'Aspergillus niger modifiée génétiquement PEG-1A contenant un gène codant la carboxypeptidase d'Aspergillus niger.Enzymes.Fromages à l'exception des fromages bénéficiant d'une appellation d'origine.

      Arômes obtenus à partir de matières premières laitières.

      Produits à base de viande fermentées.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques de protéines.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Cellobiase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger.

      Enzymes.

      Sirop d'inuline à teneur élevée en fructose et en fructo-oligosaccharides (oligofructosides).

      Hydrolyse des substrats pariétaux de plantes riches en inuline : chicorée, artichaut et topinambour.

      Teneur techniquement inévitable.

      Cellulase (endo 1-4 bêta D glucanase, cellobiohydrolase, exo 1-4 bêta D glucanase) de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (Alko 233).

      Enzymes.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Hydrolyse de la cellulose. A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Cellulase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger.

      Enzymes.

      Sirop d'inuline à teneur élevée en fructose et en fructo-oligosaccharides (oligofructosides).

      Hydrolyse des substrats pariétaux de plantes riches en inuline : chicorée, artichaut et topinambour.

      Teneur techniquement inévitable.

      Cellulase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Penicillium funiculosum (PF8/403-M).Enzymes.Amidonnerie, brasserie, industrie de l'alcool, panification (à l'exception du pain de tradition française), panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie, viennoiserie.Hydrolyse de la cellulose.Teneur techniquement inévitable.

      Cellulase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (RLP 37).

      Enzymes.

      Amidonnerie, production de sirop de glucose.

      Hydrolyse de la cellulose.

      Dose techniquement inévitable.

      Cellulase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (ATCC 26.921).

      Enzymes.

      Fibres solubles à partir de marc de pommes.

      Hydrolyse de la cellulose.

      Dose techniquement inévitable.

      Cellulase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (ATCC 26.921).

      Enzymes.

      Sirop d'inuline à teneur élevée en fructose et en fructo-oligosaccharides (oligofructosides).

      Hydrolyse de la cellulose de plantes riches en inuline : chicorée, artichaut et topinambour.

      Dose maximale d'emploi 1 g/kg de matière première à traiter.

      Dose techniquement inévitable.

      Cellulase de souche non génétiqauement modifiée de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei).Enzymes.Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.Hydrolyse des substrats pariétaux.Teneur techniquement inévitable.
      Cellulase de souche non génétiqauement modifiée de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei).Enzymes.Industrie de l'alcool.Hydrolyse de la cellulose.Teneur techniquement inévitable.

      Cellulase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Trichoderma longibrachiatum (ex reesei) A83.

      Enzymes.

      Brasserie. Industrie de l'alcool.

      Amidonnerie, production de sirop de glucose.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.

      Hydrolyse de la cellulose

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Cellulase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei).

      Enzymes.

      Industrie de l'alcool.

      Hydrolyse de la cellulose.

      Dose techniquement inévitable.

      Cellulase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (TV)Enzymes.Brasserie.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie.

      Hydrolyse de la cellulose.Teneur techniquement inévitable.
      Cellulase issue d'une souche de Trichoderma reesei autoclonée (E2DD2).Enzymes.Amidonnerie, production de sirop de glucose.

      Brasserie.

      Industrie de l'alcool potable.

      Hydrolyse de la cellulose.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Chymosine d'Aspergillus niger variété Awamori renfermant un gène de prochymosine B de veau.

      Enzymes.

      Fromages (sans AOC).

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Hydrolyse de la caséine.

      La dénomination de cette enzyme doit être : "Enzyme coagulante : chymosine produite par Aspergillus niger variété Awamori".

      Dose techniquement inévitable.

      Chymosine issue d'une souche d'Aspergillus niger variété Awamori (CHCC10311) porteuse d'un gène codant la chymosine de dromadaire domestique.Enzymes.Fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée.

      Produits laitiers coagulés.

      Hydrolyse de la caséine.Teneur techniquement inévitable.
      Chymosine issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (DSM 32805) contenant le gène codant une chymosine de dromadaire domestique.Enzymes.Fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée. Produits laitiers coagulés.Hydrolyse de la caséine.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Chymosine de Kluyveromyces lactis (CHY) renfermant un gène de prochymosine B de veau.

      Enzymes.

      Produits laitiers fermentés, babeurre, autres spécialités laitières fermentées, fromage frais (quark), fromages (à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine).

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Hydrolyse de la caséine. La dénomination de cette enzyme doit être : " Enzyme coagulante : chymosine produite par Kluyveromyces lactis ".

      Dose techniquement inévitable.

      Chymosine issue d'une souche génétiquement modifiée de Kluyveromyces lactis (CIN) renfermant un gène modifié de prochymosine B de veau.Enzymes.Produits laitiers fermentés, babeurre, autres spécialités laitières fermentées, fromage frais (quark), fromages (à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine), lait, lactosérum, glaces.A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Hydrolyse de la caséine. La dénomination de cette enzyme doit être : " Enzyme coagulante : chymosine produite par Kluyveromyces lactis ".Teneur techniquement inévitable.

      Chymosine d'Escherichia coli K 12 renfermant un gène de prochymosine A de veau.

      Enzymes.

      Fromages (sans AOC).

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Hydrolyse de la caséine.

      La dénomination de cette enzyme doit être : "Enzyme coagulante : chymosine produite par Escherichia coli K 12".

      Dose techniquement inévitable.

      Chymosine extraite de la caillette de veau.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines.

      Hydrolyse des protéines.

      Dose techniquement inévitable.

      Chymosine extraite de la caillette de veau.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière.

      Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988.

      Dose techniquement inévitable.

      Chymotrypsine extrait de pancréas de bœuf.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines.

      Hydrolyse des protéines.

      Dose techniquement inévitable.

      Chymotrypsine extraite de pancréas de bœuf.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière.

      Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988.

      Dose techniquement inévitable.

      Cyclomalto-dextrine glucanotransférase de Bacillus licheniformis (SJ2324) portant le gène codant de Thermoanaerobacter sp.

      Enzymes.

      Production de cyclodextrines.

      Formation d' une liaison 1-4 alpha D-glucosidique (en cyclisant une partie de la chaîne des 1,4 alpha D-glucanes).

      Dose techniquement inévitable.

      4-α-D glucane maltotétraohydrolase (ou G4-amylase) issue de la souche de Bacillus licheniformis MDT06-228 modifiée génétiquement contenant le gène codant une protéine recombinante de la 4-α-D glucane maltotétraohydrolase PS4wt de Pseudomonas-stutzeri.Enzymes.Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie, amidonnerie.Hydrolyse des liaisons alpha (1,4) D-glycosidiques des polysaccharides amylacés en libérant des résidus maltotétraose à partir des extrémités non réductrices.Teneur techniquement inévitable.

      Dextranase de Chaetomium gracile ATCC 16153.

      Enzymes.

      Sucrerie.

      Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 des dextranes.

      Dose techniquement inévitable.

      Dextranase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Chaetomium erraticum (3Z).Enzymes.Sucrerie.Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 des dextranes.Dose techniquement inévitable.
      Endo-1,4-bêta-glucanase issue d'une souche autoclonée de Trichoderma reesei (RF11412).Enzymes.Brasserie, production d'alcool potable, amidonnerie, traitement des grains de céréales destinés à la production de farine panifiable (à l'exception du pain de tradition française).Hydrolyse des liaisons bêta-1,4 des glucanes.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Endo-1,4-bêta-glucanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (RF5261) porteuse du gène codant une endo-bêta-glucanase de Trichoderma reesei.Enzymes.Brasserie, production d'alcool potable, amidonnerie, traitement des grains de céréales destinés à la production de farine panifiable (à l'exception du pain de tradition française).Hydrolyse des liaisons bêta 1-4 des glucanes.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Endo-bêta-glucanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (CF 624B-1) porteuse du gène codant une bêta glucanase de Bacillus subtilis.Enzymes.Brasserie.

      Industrie de l'alcool potable.

      Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et 1-4 des glucanes.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Endo-bêta-glucanase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Geosmithia emersonii (BWW1016. 2).Enzymes.Brasserie.

      Industrie de l'alcool.

      Amidonnerie, production de sirop de glucose.

      Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et 1-4 des glucanes.Teneur techniquement inévitable.
      Endo-1,4-bêta-mannanase issue d'une souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (AE-HCM).Enzymes.Café et boissons à base de café.Hydrolyse des liaisons D-mannosidiques des mannanes, galactomannanes et des glucomannanes.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Endo-1,4-bêta-xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (RF11760) contenant le gène codant une endo-1,4-bêta-xylanase de Thermoascus aurantiacus.Enzymes.Brasserie.


      Amidonnerie.

      Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Endoglucanase de Humicola insolens (DSM 1800).

      Enzymes.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et 1-4 des glucanes.

      Dose techniquement inévitable.

      Endoglucanase d'Humicola insolens (DSM 1800).

      Enzymes.

      Bières.

      Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et 1-4 des glucanes.

      Dose techniquement inévitable.

      Endoxylanase d'Aspergillus niger obtenu par recombinaison homologue (CB 270-95).

      Enzymes.

      Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie.

      Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.

      Dose techniquement inévitable.

      Endoxylanase d'Aspergillus niger obtenu par recombinaison homologue (CBS 270-95).

      Enzymes.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Endoxylanase d'Aspergillus niger obtenu par recombinaison homologue (CB 270-95).

      Enzymes.

      Produits de la biscotterie.

      Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.

      Dose techniquement inévitable.

      Endoxylanase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (XEA) contenant le gène codant pour l'endoxylanase de Rasamsonia emersoniiEnzymes.Brasserie. Industrie de l'alcool. Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.Teneur techniquement inévitable.

      Enzymes coagulantes citées dans la présente annexe pour les fromages.

      Enzymes.

      Caséines acides alimentaires.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Enzymes débranchant l'amidon de souche non génétiquement modifiée de Bacillus acido-pullulyticus (par exemple pullulanase).Enzymes.Amidonnerie, production de glucose, bières.Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides.Teneur techniquement inévitable.

      AUXILIAIRES

      technologiques

      CATÉGORIE

      de l'auxiliaire technologique

      DENRÉE

      alimentaire

      CONDITIONS D'EMPLOI/

      fonction

      DOSE RÉSIDUELLE

      maximale

      Exo-alpha-amylase maltogène de Bacillus subtilis contenant le gène de l'alpha amylase de B. stéarothermophilus.

      Enzymes.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides.

      Dose techniquement inévitable.

      Exo-alpha amylase maltogène (ou 4-D glucan maltohydrolase) d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (MDT06-221) contenant le gène synthétique codant une exo-alpha amylase maltogène de Geobacillus stearothermophilus.EnzymesAmidonnerie, production de sirop de glucose.


      Brasserie.


      Industrie de l'alcool potable.


      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides.
      Exo-alpha-amylase maltogène (ou 4-α-D-glucane maltohydrolase) issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (RF12029) contenant le gène codant une exo-alpha-amylase maltogène de Geobacillus stearothermophilus.EnzymesPanification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie.Hydrolyse des liaisons alpha-1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharidesTeneur résiduelle techniquement inévitable.

      Exo-α-amylase maltogène (ou 4-D glucan maltohydrolase) d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (SM) contenant le gène de Bacillus stearothermophilus.

      Enzymes.

      Biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie.

      Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Exo-α-amylase maltogène (ou 4-D glucan maltohydrolase) d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis contenant le gène de Bacillus stearothermophilus.Enzymes.Sirop de maltose, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.Hydrolyse des liaisons alpha 1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Exo-α-amylase maltogène (ou 4 α D glucan maltohydrolase) d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (SO) contenant le gène modifié codant l'exo-α-amylase maltogène de Bacillus stearothermophilusEnzymes.Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie.Hydrolyse des liaisons α 1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Exo alpha amylase maltogène (ou 4-D glucan maltohydrolase) d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (OC) contenant le gène modifié codant l'exo alpha amylase maltogène de Bacillus stearothermophilus.Enzymes.Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie.Hydrolyse des liaisons alpha-1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides.Teneur techniquement inévitable.
      Exo-α-amylase maltogène (ou 4-D glucan maltohydrolase) d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (DS 67348) contenant un gène de Geobacillus stearothermophilus.Enzymes.Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie.Hydrolyse des liaisons alpha-1-4 des chaînes d'amidon et d'oligosaccharides.Teneur techniquement inévitable.

      Exopeptidase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus melleus.

      Enzymes.

      Préparations aromatisantes à base de matières premières laitières.

      Protéolyse. Les préparations aromatisantes sont stabilisées par la chaleur afin d'assurer l'inactivation des enzymes.

      Teneur techniquement inévitable.

      Extraits de muqueuses intestinales.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.

      Dose techniquement inévitable.

      Extraits de muqueuses intestinales.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière.

      Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988.

      Dose techniquement inévitable.

      Extraits pancréatiques.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.

      Dose techniquement inévitable.

      Extraits pancréatiques.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière.

      Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988.

      Dose techniquement inévitable.

      Glucamylase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger.

      Enzymes.

      Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie.

      Hydrolyse des liaisons alpha- glycosidiques des polysaccharides.

      Teneur techniquement inévitable.

      Glucose isomérase (D-glucose cétol isomérase) de souche non génétiquement modifiée de Streptomyces violaceoniger.

      Enzymes.

      Sirop de glucose à teneur élevée en fructose.

      Isomérisation du glucose.

      Teneur techniquement inévitable.

      Glucose isomérase de souches non génétiquement modifiées de Bacillus coagulans, Actinoplanes missouriensis immobilisée sur un support réticulé par du glutaraldhéyde.

      Enzymes.

      Sirop de glucose à teneur élevée en fructose.

      Isomérisation du glucose.

      Teneur techniquement inévitable.

      Glucose isomérase de Streptomyces murinus DMS3252, immobilisée sur support réticulé par du glutaraldéhyde et du polyéthylène imine.

      Enzymes.

      Sirop de glucose à teneur élevée en fructose.

      Isomérisation du glucose.

      Dose techniquement inévitable.

      Glucose isomérase de souches non génétiquement modifiées de Streptomyces olivochromogenes, Streptomyces rubiginosus, immobilisée sur support inerte.

      Enzymes.

      Sirop de glucose à teneur élevée en fructose.

      Isomérisation du glucose.

      Teneur techniquement inévitable.

      Glucose-isomérase, issue de la souche de Streptomyces rubiginosus SYC5406 génétiquement modifiée immobilisée sur un support gltaraldéhyde / polyéthylène-imine.Enzymes.Sirops à teneur élevée en fructose.Isomérisation du D-glucose en D-fructose.Dose techniquement inévitable.

      Glucose oxydase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger.

      Enzymes.

      Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Amélioration de la machinabilité des pâtes par oxydation du bêta-D-glucose. L'activité glucose oxydase doit être associée à une activité catalase, en quantité suffisante pour dégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à mesure de sa formation.

      Teneur techniquement inévitable.

      Glucose oxydase issue de la souche d'Aspergillus oryzae Mt1-72 portant le gène codant pour la glucose oxydase d'Aspergillus niger.

      Enzymes.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Boulangerie fine.

      Amélioration de la machinabilité des pâtes par oxydation du béta-D- glucose.

      L'activité glucose oxydase doit être associée à une activité catalase, en quantité suffisante pour dégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à mesure de sa formation.

      Dose techniquement inévitable.

      Glucose oxydase d'une souche (DS 31859) d'Aspergillus niger non génétiquement modifiée.Enzymes.Œufs.Hydrolyse du bêta D-glucose.

      L'activité glucose oxydase doit être associée à une activité catalase, en quantité suffisante pour dégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à mesure de sa formation.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Glucose oxydase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (ZGL) porteuse du gène codant une glucose oxydase de Penicillium chrysogenum.EnzymesPanification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.Hydrolyse du bêta D-glucose.

      L'activité glucose oxydase doit être associée à une activité catalase, en quantité suffisante pour dégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à mesure de sa formation.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Glucose oxydase issue d'une souche modifiée génétiquement de Trichoderma reesei (RF11400) portant le gène codant la glucose oxydase de Penicillium amagasakiense.Enzymes.Panification (à l'exception du pain de tradition française), panification spéciale, boulangerie fine, biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie.Amélioration de la machinabilité des pâtes par oxydation du béta-D-glucose. L'activité glucose oxydase doit être associée à une activité catalase, en quantité suffisante pour dégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à mesure de sa formation.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Glucosyltransférase de branchement (amylo-(1, 41, 6)-transglycosylase) issue souche de Bacillus subtilis génétiquement modifiée (RO) contenant le gène codant l'enzyme de branchement de Rhodothermus obamensis.EnzymesAmidonnerieCréation de liaison interchaînes 1, 6 glucosidiques par transfert d'une chaîne de résidus 1, 4 glucosidiques sur un groupe hydroxy d'une autre chaîne glucosidique similaire.

      Conversion de l'amylose en amylopectine.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Glutaminase issue d'une souche de Bacillus amyloliquefaciens non génétiquement modifiée (GT2).Enzymes.Hydrolysats de protéines.

      Extraits de levures.

      Convervion de la L-glutamine en L-glutamate et ammoniac.Teneur résiduelle techniquement inévitable

      Hémicellulase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger.

      Enzymes.

      Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Amélioration de la machinabilité des pâtes par oxydation du bêta-D-glucose. L'activité glucose oxydase doit être associée à une activité catalase, en quantité suffisante pour dégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à mesure de sa formation.

      Teneur techniquement inévitable.

      Hémicellulase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger.

      Enzymes.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, produits de la biscotterie.

      Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.

      Teneur techniquement inévitable.

      Hémicellulase de Bacillus subtilis autocloné B1-109 p CPC 720.

      Enzymes.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.

      Dose techniquement inévitable.

      Hémicellulase de Bacillus subtilis autocloné.

      Enzymes.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.

      Dose techniquement inévitable.

      Hémicellulase de Bacillus subtilis autocloné.

      Enzymes.

      Produits de la biscotterie.

      Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.

      Dose techniquement inévitable.

      Hexose oxydase de Hansenula polymorpha B 13-HOX 46 Mut 45.

      Enzymes.

      Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Oxydation des hexoses et de certains disaccharides comme le maltose. Sous réserve de ne pas employer du méthanol comme inducteur.

      Dose techniquement inévitable.

      Inulinase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger.

      Enzymes.

      Sirop d'inuline à teneur élevée en fructose et en fructo-oligosaccharides (oligofructosides).

      Hydrolyse de l'inuline. La teneur en dianhydrodifructose doit être inférieure à 0,15 %.

      Teneur techniquement inévitable.

      Invertase (et invertase immobilisée sur support réticulé par du glutaraldéhyde) de souche non génétiquement modifiée de Saccharomyces cerevisiae.

      Enzymes.

      Produits de confiserie.

      Hydrolyse du saccharose.

      Teneur techniquement inévitable.

      Invertase de souche non génétiquement modifiée de Saccharomyces cerevisiae immobilisée sur support réticulé par du glutaraldéhyde.

      Enzymes.

      Sucre inverti.

      Hydrolyse du saccharose.

      Teneur techniquement inévitable.

      Iso-alpha-amylase de Pseudomonas amyloderamosa ATCC 21262.

      Enzymes.

      Amidonnerie, production de sirop de glucose.

      Hydrolyse des liaisons alpha-1-4-glucosidiques des polysaccharides.

      Dose techniquement inévitable.

      Lactase de Kluyveromyces lactis LCT 114 autocloné.

      Enzymes.

      Lait à teneur réduite en lactose, lactosérum, produits laitiers fermentés et fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine contrôlée, stabilisés dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes.

      Hydrolyse du lactose.

      Teneur techniquement inévitable.

      Lactases de souches non génétiquement modifiées de Kluyveromyces lactis, Kluyveromyces fragilis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae.

      Enzymes.

      Lactose hydrolysé.

      Hydrolyse du lactose.

      Les enzymes d'Aspergillus niger et d'Aspergillus oryzae peuvent être fixées sur un support inerte.

      Teneur techniquement inévitable.

      Lactases de souches non génétiquement modifiées de Kluyveromyces lactis, Kluyveromyces fragilis, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae.

      Enzymes.

      Lactosérum hydrolysé.

      Hydrolyse du lactose.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Teneur techniquement inévitable.

      Lactoperoxydase extraite de lactosérum immobilisée, isothiocyanates de potassium ou de sodium et peroxyde d'hydrogène.Divers.Salades crues prêtes à l'emploi (de quatrième gamme)Lactoperoxydase à la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Peroxyde d'hydrogène à la concentration maximale de 2mM (soit 68 ppm).

      Ion isothiocyanate à la concentration maximale de 2 mM (soit 175 ppm pour le thiocyanate de potassium).

      Le procédé doit aboutir à une concentration d'isothiocyanate de 0, 6 mM dans l'eau de lavage.

      Teneur résiduelle en thiocyanates dans les salades rincées inférieure à 0, 5 mg / kg.

      Lipase d'une souche recombinée MStr 115 d'Aspergillus oryzae porteuse du gène codant pour la lipase de Fusarium oxy- sporum.

      Enzymes.

      Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie. Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Modification des interactions triglycérides/gluten.

      Dose techniquement inévitable.

      Lipase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (NZYM-FL) contenant le gène hybride codant pour la lipase de Thermomyces lanuginosus/ Fusarium oxysporum.

      Enzymes.

      Industrie de l'huile, des graisses et de l'œuf.


      Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Hydrolyse des triglycérides.

      Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Lipase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (AL) contenant le gène codant pour l'enzyme de Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus).

      Enzymes.

      Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Industrie des huiles alimentaires.

      Brasserie.

      Modification des interactions triglycérides/ gluten.

      Hydrolyse des triglycérides afin de permettre une inter-estérification.

      Teneur techniquement inévitable.

      Lipase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (PH) contenant le gène codant pour la lipase de Fusarium oxysporumEnzymes.Hydrolysats de protéinesHydrolyse des lipides lors du prétraitement des matières premières utilisées pour la production d'hydrolysats de protéinesTeneur résiduelle techniquement inévitable.

      Lipase de souche non génétiquement modifiée de Candida rugosa.

      Enzymes.

      Production de préparations aromatisantes à partir de matières premières laitières.

      Hydrolyse des triglycérides.

      Les préparations aromatisantes sont stabilisées par la chaleur afin d'assurer l'inactivation des enzymes.

      Teneur techniquement inévitable.

      Lipase issue d'une souche d'Aspergillus niger génétiquement modifiée (DB) contenant le gène codant la lipase de Candida antarctica.EnzymesIndustrie des huiles alimentairesHydrolyse des triglycérides afin de permettre une interestérification.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Lipase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (LH) contenant le gène modifié codant la lipase de Thermomyces lanuginosus.EnzymesPanification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie.Hydrolyse des triglycérides.Teneur techniquement inévitable.
      Lipase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (RF10625) contenant le gène modifié codant la lipase de Fusarium oxysporum.Enzymes.Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.Hydrolyse des triglycérides.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Lipase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Candida cylindracea (AE-LAYH).Enzymes.Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, production de produits laitiers utilisés à des fins aromatiques et de matières grasses concentrées en EPA et en DHA.Hydrolyse des triglycérides.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Lipase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Penicillium roqueforti (AE-LRF).Enzymes.Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, production de produits laitiers utilisés à des fins aromatiques, de matières grasses hydrolysées et d'ingrédients pour les préparations aromatisantes.Hydrolyse des triglycérides.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Lipase produite par la souche d'Aspergillus niger modifiée génétiquement LFS-54 contenant un gène codant la lipase de Fusarium culmorum.Enzymes.Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Viennoiserie, biscuiterie, pâtisserie.

      Modification des interactions triglycérides / gluten.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Lipase issue de la souche de Pichia angusta B14-CBSsynt modifiée génétiquement contenant un gène synthétique codant la lipase de Fusarium heterosporum.Enzymes.Industrie des huiles alimentaires.Hydrolyse des triglycérides.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Lipase issue de la souche de Pichia angusta B14-CBSsynt modifiée génétiquement contenant un gène synthétique codant la lipase de Fusarium heterosporum.Enzymes.Panification (à l'exception du pain de tradition française).

      Viennoiserie.

      Modification des interactions triglycérides/ gluten.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Lipase immobilisée d'une souche de Rhizopus niveus non génétiquement modifiée (NL-1).Enzymes.Industrie des huiles et graisses alimentaires.Hydrolyse des triglycérides.Teneur techniquement inévitable.

      Lipase de Rhizopus oryzae FLP-1.

      Enzymes.

      Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie. Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Modification des interactions triglycérides-gluten.

      Hydrolyse des triglycérides.

      Dose techniquement inévitable.

      Lipase de souche non génétiquement modifiée de Rhizopus oryzae.

      Enzymes.

      Graisses et huiles alimentaires (sauf beurre).

      Hydrolyse des triglycérides afin de permettre une interestérification.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Teneur techniquement inévitable.

      Lysophospholipase d'Aspergillus niger ATCC 13496.

      Enzymes.

      Amidonnerie, production de sirop de glucose, production de glucose.

      Libération de certains composés lipidiques liés à la fraction amylose de l'amidon.

      Dose techniquement inévitable.

      Lysophospholipase d'Aspergillus niger génétiquement modifiée Lp-1.Enzymes.Amidonnerie.

      Industrie de l'alcool.

      Hydrolyse des lysophospholipides.Dose techniquement inévitable.
      Lysophospholipase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (RF 7206) porteuse du gène codant une lysophospholipase d'Aspergillus nishimurae.Enzymes.Production de sirop de glucoseHydrolyse des lysophospholipides.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Maltotetraohydrolase (G4-amylase) issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (DP-Dzr46) portant le gène codant la maltotetraohydrolase de Pseudomonas stutzeri.Enzymes.Panification (à l'exception du pain de tradition française), panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, biscotterie.Hydrolyse des liaisons alpha (1,4) D-glycosidiques des polysaccharides amylacés en libérant des résidus maltotétraose à partir des extrémités non réductrices.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Mannanase issue d'une souche génétiquement modifié d'Aspergillus niger (NZYM-NM) contenant le gène codant une mannanase de Talaromyces leycetanus.Enzymes.Café et boissons à base de café.Hydrolyse des mannanes et autres hémicelluloses.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Papaïne de Carica papaya.

      Enzymes.

      Bières.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.

      Dose techniquement inévitable.

      Papaïne de Carica papaya.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines de soja et blé.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. Hydrolysats utilisés comme agent de foisonnement.

      Dose techniquement inévitable.

      Papaïne de Carica papaya.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.

      Dose techniquement inévitable.

      Papaïne de Carica papaya.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière.

      Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988.

      Dose techniquement inévitable.

      Pectinases de souches non génétiquement modifiées d'Aspergillus niger, Aspergillus wentii.

      Enzymes.

      Cidres et poirés, jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars, sirops.

      Hydrolyse des liaisons osidiques et esters des substances pectiques.

      Teneur techniquement inévitable.

      Pectine lyase issue d'une souche génétiquement modifié d'Aspergillus niger (NZYM-PN) portant le gène codant une pectine lyase d'Aspergillus niger.Enzymes.Jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars, sirops.


      Sucrerie de la betterave.

      Dégradation des pectines.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Pectine lyase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (RF6199) portant le gène codant une pectine lyase d'Aspergillus tubingensisEnzymes.Jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars, sirops, purées de légume et de fruits.


      Industrie de l'alcool. Sucrerie de la betterave.

      Dégradation des pectines.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Pectine méthylestérase de souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus niger.

      Enzymes.

      Fruits et légumes destinés à la mise en conserve et à la congélation, préparations de fruits et de tomates.

      Déméthoxylation des pectines (avec formation d'un gel en présence de calcium).

      Teneur techniquement inévitable.

      Pectine méthylestérase produite par la souche recombinée d'Aspergillus niger PME 44.Enzymes.Fruits et légumes destinés à la mise en conserve et à la congélation.

      Jus de fruits.

      Préparations de fruits et de tomates.

      Déméthoxylation des pectines (avec formation d'un gel en présence de calcium).Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Pectine méthylestérase d'Aspergillus oryzae contenant le gène codant d'Aspergillus aculeatus.

      Enzymes.

      Fruits et légumes destinés à la mise en conserve et à la congélation.

      Déméthoxylation des pectines (avec formation d'un gel en présence de calcium).

      Dose techniquement inévitable.

      Pectine méthylestérase d'Aspergillus oryzae contenant le gène codant d'Aspergillus aculeatus.

      Enzymes.

      Jus de fruits.

      Déméthoxylation des pectines (avec formation d'un gel en présence de calcium).

      Dose techniquement inévitable.

      Pectine méthylestérase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (RF6201) portant le gène codant la pectine méthylestérase d'Aspergillus tubigensis.Enzymes.Jus et purées de fruits et légumes, traitement des fruits et légumes destinés à la mise en conserve et à la congélation, traitement des grains de céréales destinés à la production de farine panifiable (à l'exception du pain de tradition française), prétraitement des grains verts de café.Déméthoxylation des pectines (avec formation d'un gel en présence de calcium).Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Pectinestérase issue d'une souche génétiquement modifié d'Aspergillus oryzae (RF12316) contenant le gène codant une pectinestérase d'Aspergillus niger (A. tubingensis).Enzymes.Jus de fruits et légumes, nectars et sirops.


      Prétraitement des grains verts de café.

      Déméthoxylation des pectines.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Pentosanase d'Humicola insolens (DSM 1800).

      Enzymes.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Hydrolyse des pentosanes insolubles, présents dans les hémicelluloses.

      Dose techniquement inévitable.

      Pentosanase d'Humicola insolens (DSM 1800).

      Enzymes.

      Bières.

      Hydrolyse des pentosanases insolubles présents dans les hémicelluloses.

      Dose techniquement inévitable.

      Pepsine bovine, porcine.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines de soja et blé.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. Hydrolysats utilisés comme agent de foisonnement.

      Dose techniquement inévitable.

      Pepsine.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.

      Dose techniquement inévitable.

      Pepsine.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière.

      Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988.

      Dose techniquement inévitable.

      Phosphodiestérase de radicelles de malt.

      Enzymes.

      Production d'extraits de levures hydrolysés et de levures sèches autolysées riches en 5'nucléotides.

      Hydrolyse de l'ARN.

      Dose techniquement inévitable.

      Phosphodiestérase I issue d'une souche non génétiquement modifiée de Leptographium procerum (DS14595).Enzymes.Production d'extraits de levures autolysées riches en 5'nucléotides.Hydrolyse de l'ARN.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Phosphoinositide phospholipase C issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (NZYM-DI) contenant un gène codant une phosphoinositide phospholipase C de Pseudomonas sp.Enzymes.Huiles végétales.Hydrolyse des phospholipides en vue de la démucilagination des huiles végétales.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Phospholipase A1 issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (NZYM-FP) contenant le gène codant une phospholipase A1 de Talaromyces leycettanus.Enzymes.Industrie des huiles et graisses alimentairesHydrolyse des liaisons ester des phospholipides.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Phospholipase A1 produite par une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae contenant le gène codant la phospholipase A1 de Fusarium venenatum (PP).Enzymes.Fromages, à l'exception de ceux bénéficiant d'une appellation d'origine.Hydrolyse des phospholipides.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Phospholipase A1 issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (NZYM-LJ) contenant le gène codant une phospholipase A1 de Valsaria rubricosa.Enzymes.Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.Hydrolyse des phospholipides du gluten.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Phospholipase A2 d'Aspergillus niger modifié génétiquement PLA 54 (DS 35496).

      Enzymes.

      Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie. Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Hydrolyse des phosphoglycérides ou phospholipides du gluten.

      Dose techniquement inévitable.

      Phospholipase A2 d'Aspergillus niger modifiée génétiquement PLA 54.Enzymes.Jaunes d'œufs destinés à la fabrication de sauces.Hydrolyse de la fonction ester en position 2 des phospholipides pour le traitement des jaunes d'œufs destinés à la fabrication de mayonnaise et d'autres sauces émulsionnées.Dose techniquement inévitable.
      Phospholipase A2 d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger PLA 54.Enzymes.Huiles végétales.Hydrolyse des phospholipides en vue de la démucilagination des huiles végétales.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Phospholipase A2 de pancréas de porc.

      Enzymes.

      Jaunes d'œufs destinés à la fabrication de sauces.

      Hydrolyse de la fonction ester en position 2 des phospholipides pour le traitement des jaunes d'œufs destinés à la fabrication de mayonnaise et d'autres sauces émulsionnées.

      Dose techniquement inévitable.

      Phospholipase A2 de pancréas de porc.

      Enzymes.

      Viennoiserie.

      Hydrolyse des phosphoglycérides ou phospholipides du gluten.

      Dose techniquement inévitable.

      Phospholipase A2 issue d'une souche de Streptomyces violaceoruber AS-10 autoclonée.Enzymes.Production de jaunes d'œufs modifiés et d'hydrolysats de lécithine. Traitement de farines de céréales et d'huiles végétales pour la fabrication de chocolat, de sauces, mayonnaise, produits de boulangerie et de pâtisserie.Hydrolyse de la fonction ester en position 2 des phospholipides.Teneur techniquement inévitable.
      Phospholipase A2 issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (RF8793) codant le gène de la phospholipase A2 d'Aspergillus nishimurae.Enzymes.Huiles végétales.Hydrolyse des phospholipides en vue de la démucilagination des huiles végétales.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Phosphoinositide phospholipase C issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (NZYM-DI) contenant un gène codant une phosphoinositide phospholipase C de Pseudomonas sp.Enzymes.Huiles végétales.Hydrolyse des phospholipides en vue de la démucilagination des huiles végétales.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Phospholipase C issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (NZYM-VR) contenant le gène codant une phospholipase C de Bacillus thuringiensis.Enzymes.Huiles végétales.Hydrolyse des phospholipides en vue de la démucilagination des huiles végétales.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Phospholipase C produite par la souche de Pichia pastoris génétiquement modifiée DVSA-PLC-004.Enzymes.Huiles végétales.Hydrolyse des phospholipides en vue de la démucilagination des huiles végétales.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Phytase d'Aspergillus niger NPH54 (DS 35387) portant le gène codant pour la phytase d'Aspergillus niger 3135.

      Enzymes.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Hydrolyse des phytates.

      Dose techniquement inévitable.

      Phytase issue d'une souche modifiée génétiquement de Trichoderma reesei (DP-Nzt55) portant le gène codant la phytase de Buttiauxella sp.Enzymes.Industrie de l'alcool.Hydrolyse des phytates.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Polygalacturonase issue d'une souche d'Aspergillus niger modifiée génétiquement (EPG-102) contenant un gène codant la polygalacturonase d'Aspergillus niger.Enzymes.Jus de fruits.Hydrolyse des liaisons galacturoniques des pectates et autres galacturonanes.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Polygalacturonase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (RF12324) contenant le gène codant une polygalacturonase d'Aspergillus niger (A. tubingensis).Enzymes.Jus de fruits et légumes, nectars et sirops.Hydrolyse des liaisons galacturoniques des pectates et autres galacturonanes.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Polygalacturonase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (RF6197) portant le gène codant la polygalacturonase d'Aspergillus tubigensis.Enzymes.Jus et purées de fruits et légumes, traitement des grains de céréales destinés à la fabrication de farine panifiable (à l'exception du pain de tradition française), prétraitement des grains verts de café.Hydrolyse des liaisons galacturoniques des pectates et autres galacturonanes.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Présure.

      Enzymes.

      Caséinates acides alimentaires.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Coagulation des protéines.

      Dose techniquement inévitable.

      Présure.

      Enzymes.

      Fromages.

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Coagulation des protéines.

      Dose techniquement inévitable.

      Protéase bacillolysin issue d'une souche non génétiquement modifiée de Bacillus amyloliquefaciens (PBN).Enzymes.Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.


      Brasserie.


      Production de produits laitiers fermentés et d'alcool potable.


      Production d'hydrolysats de protéines.


      Production d'extraits, d'autolysats et de parois cellulaires de levures.


      Production de substances aromatisantes et de préparations aromatisantes


      Les denrées sont stabilisées dans des conditions permettant d'assurer l'inactivation des enzymes.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Protéase d'Aspergillus oryzae IMI 359 166.

      Enzymes.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscotterie.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.

      Dose techniquement inévitable.

      Protéase d'Aspergillus niger recombinée (GEP 44).Enzymes.Bière. Hydrolysats de protéines.


      Procédé amidonnier (glucoserie)

      Hydrolyse de la liaison peptidique au niveau du groupe carboxyl des résidus proline.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Protéase de Bacillus amyloliquefaciens autocloné.Enzymes.Bières, produits de boulangerie (à l'exception du pain de tradition française) et boulangerie fine, hydrolysats de protéines et d'œufs.Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Dose techniquement inévitable.

      Protéase de Bacillus amyloliquefaciens autocloné.

      Enzymes.

      Produits de la mer tels qu'œufs de poisson, céphalopodes.

      Traitement de certains produits de la mer (œufs de poisson, céphalopodes).

      Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.

      Dose techniquement inévitable.

      Protéase issue d'une souche non génétiquement modifiée d'Aspergillus melleus (P-52).Enzymes.Hydrolysats de protéines (viandes, végétaux, fromages). Arômes obtenus à partir de matières premières laitières et produits à base de viandes fermentées et d'extraits de levure.Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Protéase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Bacillus amyloliquefaciens (NB).

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines.

      Brasserie.

      Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.

      Teneur techniquement inévitable.

      Protéase de souche non génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis.

      Enzymes.

      Fromages (sans AOC).

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.

      Teneur techniquement inévitable.

      Protéase de souche non génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis.

      Enzymes.

      Gluten de blé partiellement hydrolysé.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.

      Production de gluten de blé partiellement hydrolysé utilisé comme agent de texture.

      Teneur techniquement inévitable.

      Protéase de souche non génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines de soja et de blé.

      Hydrolysats de protéines utilisées pour leurs propriétés fonctionnelles.

      Teneur techniquement inévitable.

      Protéase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (EP) contenant le gène de la protéase de Bacillus amyloliquefaciens.Enzymes.Hydrolysats de protéines.

      Brasserie.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale. Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur techniquement inévitable.
      Protéase (subtilisine) issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (DP-Ezx62) portant le gène codant la protéase (subtilisine) de Bacillus amyloliquefaciens.Enzymes.Hydrolysats de protéines.Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Protéase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilisi (LMGS-23982) porteuse du gène codant une protéase de Thermus aquaticus.EnzymesPanification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie et viennoiserie.Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur techniquement inévitable.
      Protéase de Geobacillus caldoproteolyticus Rokko non transformée AZ 3173s.Enzymes.Production d'hydrolysats de protéines.Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines avec une segmentation préférentielle pour Leu ¹ Phe.Dose techniquement inévitable.

      Protéase de souche non génétiquement modifiée de Rhizomucor miehei.

      Enzymes.

      Produits de la mer tels qu'œufs de poisson, céphalopodes.

      Traitement de certains produits de la mer (œufs de poisson, céphalopodes). Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.

      Teneur techniquement inévitable.

      Protéase de souche non génétiquement modifiée de Micrococcus caseolyticus.

      Enzymes.

      Fromages à pâtes pressées cuites et non cuites et à pâtes molles (sans AOC).

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Protéolyse des caséines du lait pendant l'affinage.

      Activation des ferments lactiques.

      Teneur techniquement inévitable.

      Protéases à résidu sérine de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.

      Teneur techniquement inévitable.

      Protéases à résidu sérine de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière.

      Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988.

      Teneur techniquement inévitable.

      Protéase à résidu sérine issue souche génétiquement modifiée de Fusarium venenatum (FG) contenant le gène codant la protéase de Fusarium oxysporum.EnzymesHydrolysats de protéinesHydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Protéase à résidu sérine issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (RH) contenant le gène codant la protéase de Nocardiopsis prasina.Enzymes.Hydrolysats de protéines.Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur techniquement inévitable.

      Protéases acides de souche non génétiquement modifiée de Mucor pusillus lindt.

      Enzymes.

      Fromages (lait de vache et sans AOC).

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. La dénomination de ces préparations doit être " enzyme coagulante d'origine microbienne pour fromagerie ".

      Teneur techniquement inévitable.

      Protéases acides d'une souche autoclonée de Cryphonectria parasitica (DMS 29549)Enzymes.Fromages (lait de vache et sans AOC).A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. La dénomination de ces préparations doit être " enzyme coagulante d'origine microbienne pour fromagerie ".Teneur techniquement inévitable.

      Protéases acides de souches non génétiquement modifiées de Rhizomucor miehei.

      Enzymes.

      Fromages (sans AOC).

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. La dénomination de ces préparations doit être " enzyme coagulante d'origine microbienne pour fromagerie ".

      Teneur techniquement inévitable.

      Protéases acides de souches non génétiquement modifiées d'Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii, Rhizomucor miehei, Mucor pusillus, Endothia parasitica.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.

      Teneur techniquement inévitable.

      Protéases acides de souches non génétiquement modifiées d'Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii, Rhizomucor miehei, Mucor pusillus, Endothia parasitica.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière.

      Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988.

      Teneur techniquement inévitable.

      Protéases de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii.

      Enzymes.

      Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars, sirops.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.

      Teneur techniquement inévitable.

      Protéases de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii.Enzymes.Bières.Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur techniquement inévitable.

      Protéases de Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii.

      Enzymes.

      Bières.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.

      Dose techniquement inévitable.

      Protéases d'origine animale.

      Enzymes.

      Fromages (sans AOC).

      A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.

      Dose techniquement inévitable.

      Protéases (métallo-) de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.

      Teneur techniquement inévitable.

      Protéases (métallo-) de souches non génétiquement modifiées de Bacillus subtilis, Aspergillus oryzae, Aspergillus wentii.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière.

      Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988.

      Teneur techniquement inévitable.

      Protéine-glutaminase issue d'une souche de Chryseobacterium proteolyticum non génétiquement modifiée (FERM P-17664).Enzymes.Ingrédients et denrées alimentaires à base de protéines.Catalyse la désamidation des résidus glutaminyl des polypeptides.Teneur techniquement inévitable.

      Pullulanase (alpha dextrine 6 glucano-hydrolase) de Klebsiella planticola (15050).

      Enzymes.

      Amidonnerie, production de sirop de glucose.

      Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides.

      Dose techniquement inévitable.

      Pullulanase (dextrine 6 glucano- hydrolase) de Klebsiella planticola (15050).

      Enzymes.

      Bières.

      Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides.

      Dose techniquement inévitable.

      Pullulanase de souche non génétiquement modifiée de Bacillus acido-pullulyticus.

      Enzymes.

      Panification spéciale.

      Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides.

      Teneur techniquement inévitable.

      Pullulanase de Bacillus licheniformis contenant le gène de la pullulanase de B. deramificans.

      Enzymes.

      Sirop de glucose.

      Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides. Production industrielle de sirop de glucose. Saccharification de l'amidon.

      Dose techniquement inévitable.

      Pullulanase de Bacillus subtilis A164 5 D porteuse du gène de Bacillus deramificans codant pour la pullulanase.

      Enzymes.

      Amidonnerie, production de sirop de glucose.

      Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides.

      Dose techniquement inévitable.

      Pullulanase issue d'une souche de Bacillus subtilis génétiquement modifiée (AO) contenant le gène codant la pullulanase de Bacillus acidopullulyticus.Enzymes.Brasserie, amidonnerie, alcool.Hydrolyse des liaisons 1-6 glycosidiques des polysaccharides.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Pullulanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (BML780PULm104) contenant le gène de la pullulanase de Bacillus deramificans.Enzymes.Industrie de l'alcool, brasserie, amidonnerie.Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Pullulanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (NZYM-LU) contenant le gène codant une pullulanase de Bacillus deramificans.Enzymes.Amidonnerie, brasserie.Hydrolyse des liaisons alpha-1,6-glycosidiques des polysaccharides.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Pullulanase de type I ou pullulane 6-glucohydrolase d'une souche non génériquement modifiée de Pullulanibacillus sp. DSM 22469.Enzymes.Production d'édulcorants et de maltodextrines à partir d'amidon.Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glucosides de l'amidon.Teneur techniquement inévitable.

      Ribonucléase de souche non génétiquement modifiée de Penicillium citrinum.

      Enzymes.

      Extraits de levures hydrolysés.

      Traitement d'extraits de levures. Hydrolyse de polyribonucléotides.

      Teneur techniquement inévitable.

      Ribonucléase de souche non génétiquement modifiée de Penicillium citrinum sous formes granulée et poudre.Enzymes.Extraits de levures hydrolysés.Traitement d'extraits de levures. Hydrolyse de polyribonucléotides.Teneur techniquement inévitable.
      Serine endopeptidase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (RF8963) contenant le gène codant une serine endopeptidase de Malebranche cinnamomea.Enzymes.Hydrolysats de protéines.Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Tannase d'Aspergillus oryzae (no 11-5).

      Enzymes.

      Thé prêt à boire.

      Hydrolyse des tannins. A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.

      Dose techniquement inévitable.

      Thermolysine issue d'une souche de Geobacillus stearothermophilus non génétiquement modifiée (TP7).EnzymesProduction d'extraits de levure hydrolysés et d'hydrolysats de protéines carnées.Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur techniquement inévitable.
      Transglutaminase de la souche de Streptomyces mobaraensis non génétiquement modifiée S-8112.Enzymes.Produits reconstitués à base de poissons et d'autres produits de la mer.Formation de liaisons covalentes. L'autorisation est limitée à la fabrication de produits vendus à l'état cuit, le traitement thermique appliqué sous la responsabilité du fabricant doit assurer l'inactivation de l'enzyme. Conformément au point 7 de la partie A de l'annexe VI du règlement (UE) n° 1169/2011 du 25 octobre 2011 précité, les produits de la pêche qui peuvent donner l'impression d'être faits d'une pièce entière de poisson mais qui, en réalité, consistent en différents morceaux liés ensemble par divers ingrédients, y compris des additifs ou des enzymes alimentaires ou d'autres procédés, portent l'indication suivante, en français : " poisson reconstitué ".Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      L'enzyme doit être inactivée dans le produit final.

      Transglutaminase de la souche de Streptomyces mobaraensis non génétiquement modifiée S-8112.Enzymes.Snacks à base de végétaux et protéines d'œufs ou de lait.Formation de liaisons covalentes glutamyl-lysine.Teneur résiduelle techniquement inévitable. L'enzyme doit être inactivée dans le produit final.

      Transglutaminase de souche non génétiquement modifiée de Streptoverticillium mobaraense.

      Enzymes.

      Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Formation de liaisons covalentes glutamyl-lysine.

      Teneur techniquement inévitable.

      Transglutaminase de souche non génétiquement modifiée de Streptoverticillium mobaraense.

      Enzymes.

      Produits à base de viandes reconstituées.

      Formation de liaisons covalentes. L'autorisation est limitée à la fabrication de produits vendus à l'état cuit, le traitement thermique appliqué sous la responsabilité du fabricant devant assurer l'inactivité de l'enzyme. Conformément au point 7 de la partie A de l'annexe VI du règlement (UE) n° 1169/2011 du 25 octobre 2011 précité, les produits à base de viande et les préparations de viandes qui peuvent donner l'impression d'être faits d'une pièce entière de viande mais qui, en réalité, consistent en différents morceaux liés ensemble par divers ingrédients, y compris des additifs ou des enzymes alimentaires ou d'autres procédés, portent l'indication suivante, en français : " viande reconstituée ".

      Teneur techniquement inévitable.

      Transglutaminase issue de la souche S-8112 de Streptoverticillium mobaraense.

      Enzymes.

      Production de fromages au lait pasteurisé (à l'exclusion des AOC), de spécialités fromagères au lait pasteurisé et de produits laitiers gélifiés au lait pasteurisés.

      Le traitement thermique appliqué sous la responsabilité du fabricant doit assurer l'inactivité de l'enzyme.

      Dose techniquement inévitable. L'enzyme doit être inactivée dans le produit final.

      Transglutaminase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Streptomyces mobaraensis (S-8112).Enzymes.Lait UHT, à l'exception du lait de vache.Formation de liaisons covalentes.Teneur résiduelle techniquement inévitable.


      L'enzyme doit être inactivée dans le produit final.

      Triacylglycérol lipase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (DP-Nzk73) contenant le gène codant une triacylglycérol lipase d'Aspergillus tubingensis.Enzymes.Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, biscotterie, panification (à l'exception du pain de tradition française), panification spéciale, bières et boissons maltées à base de céréales.Hydrolyse des triglycérides.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Trypsine de souche non génétiquement modifiée.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines destinés à une alimentation particulière.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines. Dans les conditions prévues par l'arrêté du 21 décembre 1988.

      Teneur techniquement inévitable.

      Trypsine de souche non génétiquement modifiée.

      Enzymes.

      Hydrolysats de protéines.

      Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.

      Teneur techniquement inévitable.

      Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus acidus (RF7398) porteuse d'un gène codant une xylanase de Aspergillus acidus.EnzymesPanification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.Teneur résiduelle techniquement inévitable.

      Xylanase d'Aspergillus oryzae contenant le gène codant pour la xylanase de Thermomyces lanuginosus.

      Enzymes.

      Industrie de l'alcool.

      Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.

      Dose techniquement inévitable.

      Xylanase d'Aspergillus oryzae contenant le gène codant pour la xylanase de Thermomyces lanuginosus.

      Enzymes.

      Amidonnerie, production de sirop de glucose.

      Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.

      Dose techniquement inévitable.

      Xylanase d'Aspergillus oryzae Fb1-1 contenant le gène codant pour la xylanase d'Aspergillus aculeatus.

      Enzymes.

      Industrie de l'alcool.

      Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.

      Dose techniquement inévitable.

      Xylanase d'Aspergillus oryzae contenant le gène codant d'Aspergillus aculeatus.

      Enzymes.

      Amidonnerie, production de sirop de glucose.

      Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.

      Dose techniquement inévitable.

      Xylanase d'Aspergillus oryzae contenant le gène codant pour l'enzyme de Thermomyces lanuginosus (SA 1-1).

      Enzymes.

      Panification ( à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.

      Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.

      Dose techniquement inévitable.

      Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (FB) porteuse d'un gène codant une xylanase de d'Aspergillus aculeatus.EnzymesBrasserie.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.

      Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (CE) porteuse d'un gène codant une xylanase de de Bacillus licheniformis.Enzymes.Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (NZYM-CE) contenant le gène codant une xylanase de Bacillus licheniformis.Enzymes.Amidonnerie.Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Xylanase de Bacillus subtilis génétiquement modifiée XAS-3.Enzymes.Produits de boulangerie et boulangerie fine à l'exception du pain de tradition française.Hydrolyse des liaisons osidiques des xylanes qui sont des hémicelluloses.A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.Dose techniquement inévitable.
      Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (CF307) autoclonée.Enzymes.Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie ; Industrie de l'alcool, amidonnerie, production de sirop de glucose.Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Xylanase de Bacillus subtilis Giza 3508 porteuse d'un gène codant une xylanase de Pseudoalteromonas haloplankis.Enzymes.Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.Hydrolyse des liaisons osidiques des xylanes qui sont des hémicelluloses.A la dose strictement nécessaire pour obtenir l'effet recherché.Dose techniquement inévitable.

      Xylanase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (Alko 3450) contenant le gène codant pour l'enzyme de T. longibrachiatum.

      Enzymes.

      Amidonnerie, production de sirop de glucose.

      Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.

      Dose techniquement inévitable.

      Xylanase de Trichoderma longibrachiatum (ex-reesei) (QM9414, ATCC 26921).

      Enzymes.

      Amidonnerie, production de sirop de glucose de blé et de maïs.

      Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.

      Dose techniquement inévitable.

      Xylanase de Trichoderma longibrachiatum

      (souche QM 9414, ATCC 26921).

      Enzymes.Industrie de l'alcool.Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Xylanase d'une souche de Trichoderma longibrachiatum non génétiquement modifiée CBS 614.94.Enzymes.Biscuiterie, viennoiserie, pâtisserie, panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale.Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.Teneur techniquement inévitable.
      Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma longibrachiatum (CBS-114044) porteuse du gène muté codant une xylanase de Thermopolyspora flexuosa (synonyme antérieur de Nonomuraea flexuosa).EnzymesAmidonnerie. Brasserie. Industrie de l'alcool. Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.
      Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.
      Teneur techniquement inévitable.
      Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (Brew2 # 21) porteuse d'un gène codant une xylanase d'Aspergillus niger.Enzymes.Brasserie.

      Industrie de l'alcool.

      Panification (à l'exception du pain de tradition française) et panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, biscotterie et viennoiserie.

      Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (DP-Nzd66) portant le gène codant la xylanase d'Aspergillus niger var. tubigensis.Enzymes.Panification (à l'exception du pain de tradition française), panification spéciale, biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, biscotterie.Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (DP-Nzd72) portant le gène codant une xylanase de Fusarium verticillioides.Enzymes.
      Amidonnerie, production de sirop de glucose, industrie de l'alcool.
      Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Xylanase issue d'une souche génétiquement modifiée de Trichoderma reesei (NZYM-ER) contenant le gène codant une xylanase de Talaromyces leycettanus.Enzymes.Industrie de l'alcool.


      Amidonnerie.

      Hydrolyse des liaisons osidiques des hémicelluloses.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
    • AUXILIAIRES
      technologiques

      CATÉGORIE
      de l'AT

      DENRÉE
      alimentaire

      CONDITIONS D'EMPLOI/
      fonction

      TENEUR RÉSIDUELLE
      maximale

      Asparaginase d'Aspergillus niger autocloné

      Enzymes.

      Céréales infantiles, biscuits et biscottes destinées aux nourrissons et enfants en bas âge.

      Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120 °C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).

      Le traitement thermique appliqué sous la responsabilité du fabricant doit assurer la dénaturation de l'enzyme.

      Teneur techniquement inévitable.

      L'enzyme doit être dénaturée dans le produit final.

      Asparaginase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus niger (AGN) contenant un gène modifié codant pour l'asparaginage d'Aspergillus nigerEnzymes.Céréales infantiles, biscuits et biscottes destinées aux nourrissons et enfants en bas âge.Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).


      Le traitement thermique appliqué sous la responsabilité du fabricant doit assurer la dénaturation de l'enzyme.

      Teneur techniquement inévitable.


      L'enzyme doit être dénaturée dans le produit final.


      Asparaginase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (OA) contenant un gène modifié codant pour l'asparaginage d'Aspergillus oryzae
      Enzymes.Céréales infantiles, biscuits et biscottes destinées aux nourrissons et enfants en bas âge.Utilisation pour la préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).


      Le traitement thermique appliqué sous la responsabilité du fabricant doit assurer la dénaturation de l'enzyme.


      Teneur techniquement inévitable.


      L'enzyme doit être dénaturée dans le produit final.

      Asparaginase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (NZYM-SP) contenant le gène codant une asparaginase d'Aspergillus oryzae.Enzymes.Produits céréaliers (à l'exception du pain de tradition française) y compris les céréales pour petit déjeuner et les biscuits.Préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Asparaginase issue d'une souche génétiquement modifiée de Bacillus subtilis (NZYM-CK) contenant le gène codant une asparaginase de Pyrococcus furiosus.Enzymes.Produits céréaliers (à l'exception du pain de tradition française) y compris les céréales pour petit déjeuner et les biscuits.Préparation d'aliments contenant de la L-asparagine et des hydrates de carbone, cuits à des températures supérieures à 120° C afin de diminuer les niveaux de L-asparagine (principal précurseur de la formation d'acrylamide).Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Bêta-galactosidase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Bacillus circulans (M3-1).Enzymes.Production de galacto-oligosaccharides.Transgalactosylation générant des galacto-oligosaccharides à partir de lactose.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Bêta-galactosidase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Bacillus licheniformis (NZYM-BT) contenant le gène codant une bêta-galactosidase de Bifidobacterium bifidum.Enzymes.Galacto-oligosaccharides.Transgalactosylation générant des galacto-oligosaccharides à partir de lactose.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Bêta-galactosidase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Kluyveromyces lactis (GAL).Enzymes.Préparations pour nourrissons, préparations de suite et boissons à base de lait et produits similaires destinés aux enfants en bas âge.Hydrolyse du lactose.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Bêta-galactosidase issue d'une souche de Kluyveromyces lactis autoclonée (KLA).Enzymes.Préparations pour nourrissons, préparations de suite et boissons à base de lait et produits similaires destinés aux enfants en bas âge.Hydrolyse du lactose.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Bêta-galactosidase issue d'une souche non génétiquement modifiée de Papiliotrema terrestris (Cryptococcus terrestris) (AE-BLC).Enzymes.Galacto-oligosaccharides.Transgalactosylation générant des galacto-oligosaccharides à partir de lactose.Teneur résiduelle techniquement inévitable.
      Enzymes amylolytiques citées à l'annexe I C.Enzymes.Aliments destinés spécifiquement aux nourrissons et enfants en bas âge au sens du décret du 29 août 1991 susvisé.Dans les conditions prévues en annexe I C.Dose techniquement inévitable.
      Enzymes pectiques citées à l'annexe I C.Enzymes.Aliments destinés spécifiquement aux nourrissons et enfants en bas-âge au sens du décret du 29 août 1991 susvisé.Dans les conditions prévues en annexe I C.Dose techniquement inévitable.
      Enzymes protéolytiques citées à l'annexe I C.Enzymes.Aliments destinés spécifiquement aux nourrissons et enfants en bas âge au sens du décret du 29 août 1991 susvisé.Dans les conditions prévues en annexe I C.Dose techniquement inévitable.
      Lipase issue d'une souche génétiquement modifiée d'Aspergillus oryzae (PH) contenant le gène codant pour la lipase de Fusarium oxysporumEnzymes.Hydrolysats de protéinesHydrolyse des lipides lors du prétraitement des matières premières utilisées pour la production d'hydrolysats de protéinesTeneur résiduelle techniquement inévitable.
      Protéase bacillolysin issue d'une souche non génétiquement modifiée de Bacillus amyloliquefaciens (PBN).Enzymes.Production d'hydrolysats de protéines.Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.Teneur résiduelle techniquement inévitable.


    • I. - Critères de pureté des enzymes

      Les préparations enzymatiques à usage alimentaire doivent répondre aux critères de pureté chimique et biologique fixés ci-après et ne doivent contenir aucun autre élément en quantité dangereuse du point de vue toxicologique.

      De plus, leur emploi ne doit pas entraîner une augmentation de la numération microbienne totale normalement admise dans les denrées alimentaires.


      Critères de pureté

      a) Pureté chimique

      Cadmium : pas plus de 0,5 mg par kilogramme.

      Mercure : pas plus de 0,5 mg par kilogramme.

      Arsenic : pas plus de 3 mg par kilogramme.

      Plomb : pas plus de 5 mg par kilogramme.

      b) Pureté biologique

      Micro-organismes aérobies mésophiles revivifiables : moins de 50 000 germes par gramme.

      Salmonelles : absence dans 25 grammes de produit.

      Coliformes : moins de 30 germes par gramme de produit.

      Anaérobies sulfito-réducteurs : moins de 30 germes par gramme de produit.

      Staphylococcus aureus : absence dans 1 gramme de produit.

      Activité antibiotique : aucune.

      Les préparations ne doivent pas renfermer de quantités détectables de mycotoxines ni d'autres métabolites toxiques.

      Elles ne doivent pas contenir de quantité toxicologiquement dangereuse d'un quelconque élément ou substance.


      II. - Critères de pureté des solvants d'extraction

      Les solvants d'extraction utilisés doivent répondre aux critères de pureté suivants :

      - ne pas contenir de quantité toxicologiquement dangereuse d'un quelconque élément ou substance ;

      - ne pas contenir plus de 1 mg/kg d'arsenic et plus de 1 mg/kg de plomb.


      III. - Critères de pureté des auxiliaires technologiques

      autres que les enzymes et les solvants d'extraction

      Les auxiliaires technologiques autres que les enzymes et les solvants d'extraction doivent répondre :

      - lorsque ces substances sont autorisées en tant qu'additifs alimentaires, aux critères de pureté fixés par l'arrêté du 2 octobre 1997 modifié susvisé ;

      - lorsque ces substances ne sont pas autorisées en tant qu'additifs alimentaires, aux critères de pureté fixés à l'annexe II-IV du présent arrêté, aux critères de la Pharmacopée, du JECFA ou à défaut aux critères de pureté généraux suivants :

      Plomb : pas plus de 5 mg/kg ;

      Arsenic : pas plus de 1 mg/kg ;

      Mercure : pas plus de 1 mg/kg ;

      Cadmium : pas plus de 1 mg/kg ;

      - ne pas contenir de quantité toxicologiquement dangereuse d'un quelconque élément ou substance.


      IV. - Critères de pureté spécifiques

      AUXILIAIRES TECHNOLOGIQUES

      CRITÈRES DE PURETÉ

      Acide 3 phosphono 3 carboxyhexane dioïque en solution aqueuse à 50 %.

      Chlorures : pas plus de 10 mg/l.

      Fer : pas plus de 5 mg/l.

      H3PO4 : pas plus de 0,2 %.

      Acide polymaléique.

      Acide arylsuccinique : pas plus de 17 % (aryl désignant les radicaux xylyl et éthylbenzyl).

      Acide maléique : pas plus de 5 %.

      Acide fumarique : pas plus de 0,2 %.

      Diméthylmaléate : pas plus de 0,2 %.

      Monométhylmaléate : pas plus de 0,2 %.

      Monoéthylmaléate : pas plus de 0,2 %.

      Ethanol : pas plus de 0,2 %.

      Méthanol : pas plus de 0,2 %.

      Xylène : pas plus de 0,01 %.

      Copolymères d'acrylamide et d'acrylate de sodium.

      Acrylamide monomère : pas plus de 200 mg/kg.


      Acide acrylique monomère : pas plus de 5 000 mg/kg.

      Copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène.

      Oxyde d'éthylène et oxyde de propylène libres : pas plus de 25 mg/kg.

      Copolymères de l'acide acrylique et de l'acrylate d'éthyle.

      Acide acrylique monomère : pas plus de 5 000 mg/kg.

      Acrylate d'éthyle monomère : pas plus de 30 mg/kg.

      Dodécylbenzène sulfonate de sodium.

      Matière active : pas moins de 80 %.

      Humidité : pas plus de 5 %.

      SO4Na2 : pas plus de 15 %.

      Enzymes amylolytiques autorisées dans les aliments destinés spécifiquement aux nourrissons et enfants en bas âge au sens du décret du 29 août 1991 susvisé.Par dérogation aux critères de pureté des enzymes fixés à la partie I de l'annexe II du présent arrêté, la teneur maximale en arsenic est de 2 mg/kg.
      Extrait de houblon en solution aqueuse contenant environ 10 % d'acides bêta.10 % d'acides bêta (1-lupulone, 2-colupulone, 3-adlupulone)

      acides alpha : pas plus de 0,1 % (m/ m)

      hydroxyde de potassium : pas plus de 3 %

      Absence de polyphénol

      Masse volumique : 1 020 kg/ m ³

      Glutaraldéhyde.

      Méthanol : pas plus de 10 g/kg.

      Huiles minérales.

      Le terme hyukes minérales et huiles de paraffine et de vaseline est défini de la façon suivante : Ensemble des huiles minérales de bas poids moléculaire (BPM) et basse viscosité et des huiles minérales de haut poids moléculaire (HPM) et de viscosité élevée.

      Les huiles minérales BPM doivent répondre aux spécifications suivantes :
      - huiles paraffiniques traitées à l'hydrogène sous haute pression en présence d'un catalyseur et huiles naphténiques traitées à l'hydrogène sous haute pression en présence d'un catalyseur ou traitées à l'oléum ;
      - viscosité à 100 °C comprise entre 3,5 et 8,5 centiStokes (sSt) (ASTM D. 445) ;
      - point d'ébullition compris entre 300 et 400 °C, correspondant à la distillation de 5 % au plus de la masse totale du produit (ASTM D. 2887) ;
      - masse moléculaire moyenne comprise entre 350 et 480 (ASTM D. 2502) ;
      - point d'éclair compris entre 180 et 250 °C (ISO 2592) ;
      - contenu en soufre inférieur à 100 mg/kg (DIN 51400 T 7) ;
      - contenu en azote inférieur à 1 mg/kg.

      Contenu en métaux lourds totaux inférieurs à 1 mg/kg (méthode dite à plasma ).
      Dosage par chromatographie en phase gazeuse des hydrocarbures aromatiques polycycliques (HAP) suivants :
      Benzo(b) fluoranthène ; benzo(k) fluoranthène ; benzo (j) fluoranthène ; chrysène ; benzo (a) pyrène ; indéno(1,2,3-d-)pyrène ; 1,2 :5,6, dibenzo-(a, h) anthracène ; benzo (a) anthracène et fluoranthène. La somme des teneurs en HAP doit être la plus basse possible, le cas échéant, inférieur à 3 µ/kg en poids. Les teneurs en HAP doivent être exprimées à l'aide du facteur d'équivalence toxique (TEF) relatif au benzo(a)pyrène.
      On retiendra les valeurs de TEF suivants : 1 pour le benzo (a) pyrène et le 1,2 : 5,6, dibenzo-(a, h) anthracène ; 0,1 pour le benzo(a)anthracène, le benzo (b) fluoranthène, le benzo-(j) fluoranthène, le benzo (k) fluoranthène et l'indèno (1,2,3-c, d)-pyrène et 0,01 pour le chrysène et le fluoranthène.

      Les huiles minérales HPM doivent répondre aux spécifications suivantes :
      - huiles paraffiniques brutes et huiles paraffiniques traitées à l'hydrogène sous haute pression en présence d'un catalyseur ;
      - viscosité à 100 °C comprise entre 8,5 et 11 cSt (ASTM D. 445).

      Point d'ébullition compris entre 400 et 430 °C, correspondant à la distillation de 5 % au plus de la masse totale du produit (ASTM D. 2887).

      Masse moléculaire moyenne comprise entre 480 et 510 °C, (ASTM D. 2502).
      Point d'éclair compris entre 250 et 265 °C (ISO 2592).
      Rapport carbone naphténique/carbone paraffinique, inférieur à 1/2 (ASTM D. 2140).
      Contenu en soufre inférieur à 2 mg/kg (DIN 51400 T7).
      Contenu en azote inférieur à 1 mg/kg.
      Contenu en métaux lourds totaux inférieurs à 1 mg/kg (méthode à plasma ).
      Exigences de pureté selon la Pharmacopée européenne.

      Dosage par chromatographie en phase gazeuse des HAP suivants :
      benzo (b) fluoranthène ; benzo (k)fluoranthène ; benzo (j) fluoranthène ; chrysène ; benzo (a) pyrène ; indéno (1,2,3, -c, d-) pyrène ; 1,2 :5,6, didenzo-(a, h) anthracène ; benzo (a) anthracène et fluoranthène. La somme des teneurs en HAP doit être la plus basse possible, le cas échéant, inférieur à 3 µ/kg en poids. Les teneurs en HAP doivent être exprimées à l'aide des valeurs TEF relatifs au benzo(a)pyrène, tels que décrits précédemment pour le cas des huiles BPM.

      Méthyl-éthyl-cétone.

      La teneur en n-hexane de ce solvant ne doit pas dépasser 50 mg/kg.

      Monoéthanolamine.

      Monoéthanolamine : pas moins de 99,7 %.

      Diéthanolamine : inférieure à 0,2 %.

      N,N'-éthylène bis-stéaramide et condensats de copolymères d'oxyde

      d'éthylène et/ou d'oxyde de propylène sur éthylène diamine.

      Ethylène diamine libre : pas plus de 0,05 % de l'éthylène bis-stéaramide ou du

      condensat.

      Nitrosamines : pas plus de 0,020 mg/kg.

      Oxyde d'éthylène et oxyde de propylène condensés sur polypropylène

      glycol.

      Pas plus de 25 mg/kg d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène libres.

      Oxyde de propylène ou d'éthylène, condensé sur le polypropylène glycol.

      Plomb < 5 mg/kg ; arsenic < 1 mg/kg ; mercure < 1 mg/kg ; cadmium < 1 mg/kg ;

      chrome < 1 mg/kg ; oxyde d'éthylène et oxyde de propylène libres < 25 mg/kg.

      Polycondensat d'épichlorhydrine et de méthylamine.

      Epichlorhydrine monomère : pas plus de 10 mg/kg.

      1,3 dichloro 2-propanol : pas plus de 1 g par kg.

      Polymères d'oxyde d'éthylène ou d'oxyde de propylène et copolymères d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène.

      Oxyde d'éthylène et oxyde de propylène libres : pas plus de 25 mg/kg.

      Polymères de l'acide acrylique et de l'acrylate de sodium.

      Acide acrylique monomère : pas plus de 250mg/ kg


      Acrylate de sodium monomère : pas plus de 2 000mg/ kg.

      Polypropylène glycol estérifié par un acide gras.

      Pas plus de 25 mg/kg d'oxyde d'éthylène et d'oxyde de propylène libres.

      Préparation à base de Alkylarylsulfonate de sodium (avec prédominance de n-dodécyl benzène sulfonate de sodium) Sel de sodium l'ester sulfurique de l'éther alkyltriglycolique (avec prédominance de chaîne alkyle en C12 et C14) Ether alkylphénol polyglycolique (avec prédominance d'éther nonylphénol polyglycolique contenant environ 14 molécules d'oxyde d'éthyle).

      Pas plus de 25 mg/kg d'oxyde d'éthylène libre.

      Préparation à base de Ether polyglycolique du polypropylène glycol (avec environ 6 molécules d'oxyde d'éthylène et 30 molécules d'oxyde de propylène) Éther alkylphénol polyglycolique (avec prédominance d'éther nonylphénol polyglycolique contenant environ 6 et 8 molécules d'oxyde d'éthylène).

      Oxyde d'éthylène libre : pas plus de 25 mg/kg.

      Résines échangeuses d'ions.

      Les résines échangeuses d'ions visés à l'annexe I du présent arrêté doivent subir des contrôles réguliers avant utilisation et en cours de fonctionnement de telle sorte qu'elles ne laissent aucune trace dangereuse du point de vue toxicologique de la résine dans les produits finis.

      Stéarate de sorbitol oxyéthyléné.

      Plomb < 5 mg/kg ; arsenic < 1 mg/kg ; mercure < 1 mg/kg ; cadmium < 1 mg/kg ; chrome < 1 mg/kg.


Fait à Paris, le 19 octobre 2006.


Le ministre de l'économie,
des finances et de l'industrie,
Pour le ministre et par délégation :
Le directeur général de la concurrence,
de la consommation
et de la répression des fraudes,
G. Cerutti
Le ministre de la santé et des solidarités,
Pour le ministre et par délégation :
La sous-directrice de la gestion
des risques des milieux,
J. Boudot
Le ministre de l'agriculture et de la pêche,
Pour le ministre et par délégation :
Le directeur général de l'alimentation,
J.-M. Bournigal
Le ministre délégué à l'industrie,
Pour le ministre et par délégation :
Le directeur général des entreprises,
L. Rousseau


Conformément à l'article 11 du décret n° 2011-509 du 10 mai 2011, l'arrêté du 19 octobre 2006 demeure en vigueur en tant qu'il n'est pas contraire aux dispositions du décret susvisé.

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