Arrêté du 5 septembre 1989 relatif à l'emploi de préparations enzymatiques dans la fabrication de certaines denrées et boissons destinées à l'alimentation humaine

abrogée depuis le 02/12/2006abrogée depuis le 02 décembre 2006

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Dernière mise à jour des données de ce texte : 02 décembre 2006

NOR : ECOC8900079A

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Le ministre d'Etat, ministre de l'économie, des finances et du budget, le ministre de l'industrie et de l'aménagement du territoire, le ministre de l'agriculture et de la forêt et le ministre de la solidarité, de la santé et de la protection sociale,

Vu la loi du 1er août 1905 sur les fraudes et falsifications en matière de produits ou de services, modifiée notamment par la loi n° 78-23 du 10 janvier 1978 et la loi n° 83-660 du 21 juillet 1983 ;

Vu le décret du 15 avril 1912, modifié par le décret n° 73-138 du 12 février 1973, portant application de la loi du 1er août 1905 susvisée en ce qui concerne les denrées alimentaires, notamment ses articles 1er et 2 ;

Vu le décret n° 73-138 du 12 février 1973 portant application de la loi du 1er août 1905 susvisée en ce qui concerne les produits chimiques dans l'alimentation humaine et les matériaux et objets au contact des denrées, produits et boissons destinés à l'alimentation de l'homme et des animaux ainsi que les procédés et les produits utilisés pour le nettoyage de ces matériaux et objets ;

Vu l'arrêté du 20 juin 1985 relatif à l'emploi de lactose hydrolysé dans certaines denrées alimentaires ;

Vu les avis du Conseil supérieur d'hygiène publique de France en date du 8 décembre 1987 et du 5 juillet 1988 ;

Vu les avis de l'Académie nationale de médecine en date du 1er décembre 1987 et du 15 novembre 1988,

  • Article 1

    Version en vigueur du 01/10/1989 au 02/12/2006Version en vigueur du 01 octobre 1989 au 02 décembre 2006

    Abrogé par Arrêté du 19 octobre 2006 - art. 10

    Le présent arrêté est applicable aux préparations enzymatiques destinées à être utilisées au cours de la fabrication des denrées alimentaires.

    Les préparations enzymatiques sont composées d'enzymes d'origine animale, végétale ou microbienne et, éventuellement, de protéines inertes et de constituants résiduels du matériau de base. Elles peuvent être mélangées aux agents conservateurs ou aux diluants autorisés à l'article 5 ci-dessous. Elles peuvent également être immobilisées sur les supports mentionnés à l'article précité.

  • Article 2

    Version en vigueur du 01/10/1989 au 02/12/2006Version en vigueur du 01 octobre 1989 au 02 décembre 2006

    Abrogé par Arrêté du 19 octobre 2006 - art. 10

    L'emploi des préparations enzymatiques citées en annexe est autorisé pour la fabrication des denrées et boissons destinées à l'alimentation de l'homme dans les conditions fixées au présent arrêté ainsi que dans son annexe.

  • Article 3

    Version en vigueur du 01/10/1989 au 02/12/2006Version en vigueur du 01 octobre 1989 au 02 décembre 2006

    Abrogé par Arrêté du 19 octobre 2006 - art. 10

    Les enzymes contenues dans les préparations enzymatiques doivent être obtenues dans les conditions suivantes :

    Les tissus animaux servant à la production des enzymes doivent provenir d'animaux en bon état sanitaire au moment de l'abattage et aptes à la consommation humaine. Les tissus animaux utilisés doivent être parfaitement sains et en excellent état de conservation.

    Le matériel végétal utilisé pour la fabrication des enzymes doit être issu des parties normalement comestibles des plantes saines et ne doit laisser aucun résidu nocif dans le produit traité mis en vente ;

    Les micro-organismes utilisés pour la production des enzymes ne doivent pas être réputés pathogènes pour l'homme, les animaux et les végétaux.

    Dans tous les cas les sources utilisées doivent appartenir aux produits et espèces figurant dans le tableau annexé.

  • Article 4

    Version en vigueur du 01/10/1989 au 02/12/2006Version en vigueur du 01 octobre 1989 au 02 décembre 2006

    Abrogé par Arrêté du 19 octobre 2006 - art. 10

    Les substances employées au cours de l'élaboration des préparations enzymatiques ne doivent pas, dans les conditions normales d'emploi :

    Laisser des teneurs en résidus susceptibles de présenter un danger du point de vue toxicologique dans le produit alimentaire fini ;

    Apporter au produit alimentaire fini des substances dont la présence n'est pas admise par la réglementation en vigueur.

  • Article 5

    Version en vigueur du 19/05/1998 au 02/12/2006Version en vigueur du 19 mai 1998 au 02 décembre 2006

    Abrogé par Arrêté du 19 octobre 2006 - art. 10
    Modifié par Arrêté 1998-04-28 art. 1 JORF 19 mai 1998

    1. Les préparations enzymatiques à usage alimentaire peuvent être additionnées, en vue d'assurer leur conservation, des substances énumérées ci-après :

    a) Pour toutes les préparations enzymatiques sous forme liquide mentionnées au présent arrêté : acide sorbique, sorbate de sodium, sorbate de potassium et sorbate de calcium ;

    b) Pour les préparations enzymatiques présentées sous forme liquide, à l'exception de celles utilisées en oenologie :

    Acide benzoïque, benzoate de sodium, benzoate de potassium et benzoate de calcium ;

    Esters méthylique, éthylique et propylique de l'acide parahydroxybenzoïque et leurs dérivés sodiques ;

    c) Pour la papaïne présentée sous forme liquide : anhydride sulfureux.

    La proportion totale d'agents conservateurs ne doit pas dépasser 5 grammes par litre de préparation ;

    d) Pour les préparations enzymatiques présentées sous forme liquide : chlorure de potassium à la dose maximale de 250 grammes par litre de préparation ;

    e) Pour la papaïne en poudre : métabisulfite de sodium à la dose maximale de 1 gramme pour 100 grammes de préparation.

    L'emploi des agents conservateurs précités dans les préparations enzymatiques ne doit pas entraîner dans les denrées et boissons citées en annexe des teneurs résiduelles supérieures à 1 milligramme par kilogramme.

    2. Les préparations enzymatiques, à l'exception de celles utilisées en oenologie, citées dans le présent arrêté, peuvent être diluées, dispersées ou additionnées des produits suivants :

    - denrées ou boissons destinées à l'alimentation de l'homme ;

    - sorbitol à la dose maximale de 60 grammes pour 100 grammes de préparation ;

    - glycérol à la dose maximale de 60 grammes pour 100 grammes de préparation ;

    - acétates de sodium, de potassium et de calcium à la dose maximale de 3,5 grammes pour 100 grammes de préparation ;

    - lactates de sodium, de potassium et de calcium ;

    - citrates de sodium, de potassium et de calcium ;

    - pour les préparations de chymosine : méthionine, à la dose strictement nécessaire pour limiter la perte d'activité.

    3. Les préparations enzymatiques peuvent être immobilisées sur des supports inertes constitués :

    - de composants répondant aux dispositions du décret du 12 février 1973 relatives aux matériaux au contact des denrées alimentaires destinées à l'alimentation de l'homme et des animaux ;

    - de composants dont l'emploi est prévu en annexe.

  • Article 6

    Version en vigueur du 01/10/1989 au 02/12/2006Version en vigueur du 01 octobre 1989 au 02 décembre 2006

    Abrogé par Arrêté du 19 octobre 2006 - art. 10

    Les préparations enzymatiques à usage alimentaire doivent répondre aux critères de pureté chimique et biologique fixés ci-après et ne doivent contenir aucun autre élément en quantité dangereuse du point de vue toxicologique.

    De plus, leur emploi ne doit pas entraîner une augmentation de la numération microbienne totale normalement admise dans les denrées alimentaires.

    Critères de pureté :

    a) Pureté chimique :

    Cadmium : pas plus de 0,5 mg par kilogramme ;

    Mercure : pas plus de 0,5 mg par kilogramme ;

    Arsenic : pas plus de 3 mg par kilogramme ;

    Plomb : pas plus de 10 mg par kilogramme.

    b) Pureté biologique :

    Micro-organismes aérobies mésophiles revivifiables : moins de 50 000 germes par gramme ;

    Salmonelle : absence dans 25 grammes de produit ;

    Coliformes : moins de 30 germes par gramme de produit ;

    Anaérobies sulfito-réducteurs : moins de 30 germes par gramme de produit ;

    Staphylococcus aureus : absence dans 1 gramme de produit ;

    Activité antibiotique : aucune.

    Les préparations ne doivent pas renfermer de quantités détectables de mycotoxines ni d'autres métabolites toxiques.

  • Article 7

    Version en vigueur du 01/10/1989 au 02/12/2006Version en vigueur du 01 octobre 1989 au 02 décembre 2006

    Abrogé par Arrêté du 19 octobre 2006 - art. 10

    Les préparations enzymatiques non destinées à la vente au consommateur final ne peuvent être commercialisées que si leurs emballages ou récipients portent les indications suivantes, en caractères apparents, clairement lisibles et indélébiles :

    a) Lorsque les enzymes sont vendues individuellement ou en mélange entre elles, le nom de chaque enzyme tel qu'il figure dans le présent arrêté, dans l'ordre décroissant de l'importance pondérale par rapport au total ;

    Lorsque sont incorporés aux enzymes d'autres substances, matières ou ingrédients alimentaires (y compris les additifs) destinés à faciliter le stockage, la vente, la normalisation, la dilution ou la dissolution d'une ou plusieurs enzymes, le nom de l'enzyme, conformément au paragraphe ci-dessus, ainsi que l'indication de chaque composant, dans l'ordre décroissant de l'importance pondérale par rapport au total ;

    b) Soit la mention "Pour utilisation dans les denrées alimentaires", soit la mention "Pour denrées alimentaires, utilisation limitée", soit une indication plus spécifique de l'utilisation alimentaire à laquelle l'enzyme est destinée ;

    c) Le cas échéant, les conditions particulières de conservation et d'utilisation ;

    d) Un mode d'emploi, au cas où son omission ne permettrait pas de faire un usage approprié de l'enzyme ;

    e) Une mention permettant d'identifier le lot ;

    f) Le nom ou la raison sociale et l'adresse du fabricant ou du conditionneur ou d'un vendeur établi dans la Communauté ;

    g) L'indication du pourcentage de tout composant dont l'incorporation dans un aliment est soumise à une limitation quantitative ou une information appropriée relative à la composition permettant à l'acheteur de se conformer aux dispositions réglementaires en vigueur. Au cas où la même limitation quantitative s'appliquerait à un groupe de composants utilisés séparément ou en combinaison, le pourcentage combiné peut être indiqué par une seule valeur ;

    h) La quantité nette ;

    i) La nature et la valeur de l'activité enzymatique principale. 2. Par dérogation au paragraphe 1, les mentions reprises sous a, deuxième paragraphe, d à g et i peuvent ne figurer que sur les documents commerciaux relatifs au lot à fournir avant la livraison à condition que la mention "Destiné à la fabrication de denrées alimentaires et non à la vente au détail" figure en un endroit bien visible de l'emballage ou du récipient du produit en question.

  • Article 8

    Version en vigueur du 01/10/1989 au 02/12/2006Version en vigueur du 01 octobre 1989 au 02 décembre 2006

    Abrogé par Arrêté du 19 octobre 2006 - art. 10

    Toute personne ou toute entreprise procédant à la fabrication en vue de la vente ou à l'importation de préparations enzymatiques destinées à la fabrication de denrées alimentaires doit adresser à la direction générale de la concurrence, de la consommation et de la répression des fraudes une déclaration de commercialisation comportant, notamment, les informations suivantes :

    Le nom et l'adresse du fabricant, du conditionneur ou d'un vendeur établi dans la Communauté ;

    Le nom et l'adresse du fabricant de la matière active ;

    La dénomination générique de vente de la préparation enzymatique ;

    La nature et la valeur de l'activité enzymatique principale et, le cas échéant, les activités secondaires accompagnées des méthodes de mesure de ces activités ;

    L'origine de la préparation enzymatique ;

    La composition qualitative et quantitative de la préparation enzymatique avec l'énumération des substances ajoutées pour la formulation ainsi que leurs pourcentages ;

    Les caractéristiques de pureté chimique et biologique de la préparation enzymatique ;

    Les conditions d'emploi de la préparation enzymatique.

    Dans le cas où l'organisme producteur est obtenu par manipulation génétique d'un organisme d'une espèce autorisée, le procédé de construction du microorganisme modifié et tout autre élément nécessaire montrant que le déclarant s'est assuré de l'innocuité de l'organisme producteur et de l'enzyme obtenu.

  • Article 9

    Version en vigueur du 01/10/1989 au 02/12/2006Version en vigueur du 01 octobre 1989 au 02 décembre 2006

    Abrogé par Arrêté du 19 octobre 2006 - art. 10

    a modifié les dispositions suivantes
  • Article 10

    Version en vigueur du 01/10/1989 au 02/12/2006Version en vigueur du 01 octobre 1989 au 02 décembre 2006

    Abrogé par Arrêté du 19 octobre 2006 - art. 10

    Le présent arrêté n'est pas applicable aux enzymes d'origine animale utilisées en fromagerie (présure, pepsine bovine et leurs mélanges).

  • Article 11

    Version en vigueur du 01/10/1989 au 02/12/2006Version en vigueur du 01 octobre 1989 au 02 décembre 2006

    Abrogé par Arrêté du 19 octobre 2006 - art. 10

    Les conditions d'élaboration, les critères de pureté et les règles d'étiquetage et de déclaration prévus aux articles 3, 4, 5, 6, 7 et 8 sont applicables aux enzymes dont l'emploi aura été autorisé en oenologie par le règlement portant organisation commune du marché viti-vinicole, sauf indication contraire.

    Ils sont également applicables aux lactases dont l'emploi est autorisé par l'arrêté du 20 juin 1985 susvisé.

  • Article 12

    Version en vigueur du 01/10/1989 au 02/12/2006Version en vigueur du 01 octobre 1989 au 02 décembre 2006

    Abrogé par Arrêté du 19 octobre 2006 - art. 10

    Le directeur général de la concurrence, de la consommation et de la répression des fraudes, le directeur général de l'industrie, le directeur général de l'alimentation et le directeur général de la santé sont chargés, chacun en ce qui le concerne, de l'exécution du présent arrêté, qui sera publié au Journal officiel de la République française.

      • Article Annexe

        Version en vigueur du 07/12/2001 au 02/12/2006Version en vigueur du 07 décembre 2001 au 02 décembre 2006

        Abrogé par Arrêté du 19 octobre 2006 - art. 10
        Modifié par Arrêté 1993-06-15 art. 1 JORF 10 juillet 1993
        Modifié par Arrêté 1993-08-27 art. 1 JORF 4 septembre 1993
        Modifié par Arrêté 1994-02-01 art. 1 JORF 25 février 1994
        Modifié par Arrêté 1994-08-18 art. 1 JORF 11 septembre 1994
        Modifié par Arrêté 1997-05-29 art. 1 JORF 3 juin 1997
        Modifié par Arrêté 1997-10-02 art. 15 JORF 8 novembre 1997
        Modifié par Arrêté 1998-01-12 art. 1 JORF 4 février 1998
        Modifié par Arrêté 1998-04-28 art. 2 JORF 19 mai 1998
        Modifié par Arrêté 1999-07-28 art. 1 JORF 22 août 1999
        Modifié par Arrêté 2001-11-14 art. 1 JORF 7 décembre 2001

        Hydrolyse des liaisons alpha-glycosidiques des polysaccharides.

        alpha-amylase : bacillus subtilis.

        produits d'hydrolyse de l'amidon, produits de la biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, biscotterie, bières, jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars de fruits, sirops.

        bacillus licheniformis.

        produits d'hydrolyse de l'amidon, produits de la biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, biscotterie, bières, jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars de fruits, sirops.

        aspergillus niger.

        produits d'hydrolyse de l'amidon, produits de la biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, biscotterie, panification courante ou spéciale, bières, jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars de fruits, sirops.

        a) l'addition d'amylase peut se faire au stade de la meunerie ou de la boulangerie.

        aspergillus oryzae.

        produits d'hydrolyse de l'amidon, produits de la biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, biscotterie, panification courante ou spéciale, bières, jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars de fruits, sirops.

        b) la présence d'amylase dans la farine panifiée doit être signalée conformément aux dispositions concernant l'étiquetage des denrées, produits, boissons destinés à l'alimentation de l'homme.

        bacillus subtilis.

        panification spéciale.

        bacillus licheniformis obtenu par recombinaison homologue.

        produits d'hydrolyse de l'amidon, bière, alcool, sucrerie.

        bacillus licheniformis contenant le gène de l'alpha-amylase de Bacillus stearothermophilus.

        produits d'hydrolyse de l'amidon, bière, alcool.

        liquéfaction des grains crus en brasserie, liquéfaction de l'amidon dans la trempe de distillation dans l'industrie de l'alcool, dégradation de l'amidon dans le jus de canne en sucrerie.

        amylo-glucosidase ou glucamylase : aspergillus niger.

        produits d'hydrolyse de l'amidon, produits de la biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, bières.

        aspergillus oryzae.

        produits d'hydrolyse de l'amidon, produits de la biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, bières.

        Hydrolyse du saccharose.

        invertase immobilisée sur un support réticulé par du glutaraldéhyde : saccharomyces cerevisiae.

        produits de la confiserie, sucre inverti.

        Hydrolyse des liaisons alpha-1-6 glucosidiques des polysaccharides.

        enzymes débranchant l'amidon : bacillus acido pullulyticus.

        produits d'hydrolyse de l'amidon, bières.

        Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et 1-4 glycosidiques des bêta glucanes.

        bêta glucanases : bacillus subtilis, aspergillus niger, disporotrichum dimorphosporum.

        bières.

        ne peuvent être utilisées que lors du brassage dans la préparation du moût de bière en vue de faciliter la filtration.

        Hydrolyse des liaisons peptidiques de protéines.

        papaïne : carica papaya.

        bières, hydrolysats de protéines.

        utilisés comme matière de base, d'arômes ou de préparations aromatiques.

        protéases : bacillus subtilis.

        produits de la biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, bières, jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars de fruits, sirops.

        aspergillus oryzae.

        produits de la biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, bières, jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars de fruits, sirops.

        aspergillus wentii.

        produits de la biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, bières, jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars de fruits, sirops.

        bacillus licheniformis.

        hydrolysats de protéines.

        hydrolysants de protéines utilisés comme matière de base d'arômes ou de préparations aromatiques.

        protéases acides : endothi parasitica, mucor pusillus lindr, mucor miehei.

        fromages fabriqués avec du lait de vache uniquement et ne bénéficiant pas d'une appellation d'origine.

        la dénomination de ces préparations doit être : "enzyme coagulante d'origine microbienne pour fromagerie".

        Hydrolyse de substrats pariétaux de plantes riches en inuline :

        chicorée, artichauts et topinambours.

        cellulase, Hemicellulase, b Glucanase, Cellobiase : Trichoderma reesei (ATCC 26.921), Aspergillus niger.

        sirop d'inuline hydrolysée à teneur élevée en fructose et fructo-oligosaccharides - (oligofructosides).

        dose maximale d'emploi de la cellulase de Trichoderma reesei :

        1 gramme par kilogramme de matière première à traiter. La teneur en dianhydrodifructose doit être inférieure à 0,15 %.

        Hydrolyse de l'inuline.

        inulinase : aspergillus niger.

        sirop d'inuline hydrolysée à teneur élevée en fructose et fructo-oligosaccharides - (oligofructosides).

        dose maximale d'emploi de la cellulase de Trichoderma reesei :

        1 gramme par kilogramme de matière première à traiter. La teneur en dianhydrodifructose doit être inférieure à 0,15 %.

        Isomérisation du glucose.

        glucose isomérase immobilisée sur un support réticulé par du glutaral-déhyde et du polyéthylène-imine : streptomyces murinus DSM 3252.

        sirop de glucose à teneur élevée en fructose.

        Rupture des liaisons osidiques et esters des substances pectiques.

        pectinases : aspergillus wentii.

        jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits déshydratés, jus de fruits concentrés, nectars de fruits, sirops, cidres et poirés.

        aspergillus niger.

        jus de légumes, jus de fruits, jus de fruits déshydratés, jus de fruits concentrés, nectars de fruits, sirops, cidres et poirés.

        Isomérisation du glucose.

        glucose isomérase (D glucose cétal isomérase) : streptomyces violaceoniger.

        sirops de glucose à teneur élevée en fructose.

        glucose isomérase immobilisée sur un rapport réticulé par du glutaraldéhyde : bacillus coagulans.

        sirops de glucose à teneur élevée en fructose.

        glucose isomérase immobilisée sur un support inerte : streptomyces olivochromogènes.

        sirops de glucose à teneur élevée en fructose.

        glucose isomérase immobilisée sur un support réticulé par du glutaraldéhyde : actinoplanes missouriensis.

        sirops de glucose à teneur élevée en fructose.

        glucose isomérase immobilisée sur un support inerte : streptomyces rubiginosus.

        sirops de glucose à teneur élevée en fructose.

        les sirops de glucose à teneur élevée en fructose pourront être incorporés dans les denrées et boissons destinées à l'alimentation de l'homme sous réserve que la réglementation ou les usages en vigueur ne s'opposent pas à leur emploi dans lesdites denrées et boissons.

        Protéolyse des caséines du lait pendant l'affinage, activation des ferments lactiques.

        protéase : micrococcus caseolyticus.

        fabrication des fromages à pâtes pressées cuites et non cuites et à pâtes molles, à l'exclusion des fromages bénéficiant d'une appellation d'origine.

        Lutte contre la fermentation butyrique.

        Hydrolyse des liaisons alphaglycosidiques des polysaccharides :

        Alpha-amylase.

        Bacillus licheniformis obtenu par recombinaison homologue.

        Produits d'hydrolyse de l'amidon, bière, alcool, sucrerie.

        Liquéfaction des grains crus en brasserie, liquéfaction de l'amidon dans la trempe de distillation dans l'industrie de l'alcool, dégradation de l'amidon dans le jus de canne en sucrerie.

        Alpha-amylase.

        Bacillus licheniformis contenant le gène de l'alpha-amylase de Bacillus stearothermophilus.

        Produits d'hydrolyse de l'amidon, bière, alcool.

        Liquéfaction des grains crus en brasserie, liquéfaction de l'amidon dans la trempe de distillation dans l'industrie de l'alcool, dégradation de l'amidon dans le jus de canne en sucrerie.

        Hydrolyse des liaisons bêta 1-4 des chaînes d'amidon et d'oligo-saccharides.

        exo-alpha-amylase maltogène : bacillus subtilis contenant le gène de l'alpha-amylase de Bacillus stearothermophilus.

        panification, production de sirop de maltose.

        Hydrolyse de l'alpha-acétolactate précurseur du diacétyle.

        alpha-acétolactate décarboxylase : bacillus subtilis contenant le gène codant pour l'alpha-acétolactate-décarboxylase de Bacillus brevis.

        bière, alcool.

        Hydrolyse de la fonction ester en position 2 des phospholipides.

        Phospholipase A puissance 2.

        Pancréas de porc.

        Traitement des jaunes d'oeufs destinés à la fabrication de mayonnaises et autres sauces émulsionnées.

        Rupture de liaisons osidiques des polysaccharides.

        Hémicellulase.

        Aspergillus niger.

        Biscuiterie, pâtisserie, biscotterie, viennoiserie, panification courante et spéciale.

        a) L'addition d'hémicellulase peut se faire au stade de la meunerie ou de la boulangerie.

        Hydrolyse des liaisons!-glycosidiques des polysaccharides.

        Amyloglucosidase.

        Aspergillus niger.

        Jus de fruits, jus de légumes, jus de fruits concentrés, jus de fruits déshydratés, nectars, sirops, cidres et poirés.

        Hydrolyse des liaisons alpha 1-6 glycosidiques des polysaccharides.

        Pullulanase (alpha dextrine 6 glucono-hydrolase).

        Klebsiella planticola (15050).

        Produits d'hydrolyse de l'amidon, bière.

        Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et bêta 1-4 des glucanes.

        Endoglucanase.

        Humicola insolens (DSM 1800).

        Panification, bière.

        Hydrolyse des pentosanases insolubles présents dans les hémicelluloses.

        Pentosanase.

        Humicola insolens (DSM 1800).

        Hydrolyse des liaisons a-1-6 glycosidiques des polysaccharides.

        Pullulanase.

        Bacilluss acidopullulyticus.

        Panification spéciale.

        Hydrolyse du saccharose suivie d'une oligomérisation.

        b-fructofuranosidase.

        Aspergillus niger (ATCC 20611).

        Fructo-oligosacchrides (oligofructosides).

        Amélioration de la machinabilité des pâtes par oxydation du b-D-glucose.

        Glucose oxydase.

        Aspergillus niger.

        Industrie de cuisson des céréales (panification courante ou spéciale, biscuiterie, viennoiserie).

        L'activité glucose oxydase doit être associée à une activité catalase, en quantité suffisante pour dégrader le peroxyde d'hydrogène au fur et à mesure de sa formation.

        L'adjonction de glucose oxydase peut se faire au stade de la meunerie.

        Hydrolyse des liaisons peptidiques de protéines.

        Protéase.

        Bacillus licheniformis.

        Production de gluten de blé partiellement hydrolysé, destiné à être employé comme agent de texture.

        Hydrolyse des liaisons a 1-4 des extrémités non réductrices des chaînes d'amidon.

        b-amylase (1-4 a D glucanemalto-hydrolase).

        Orge non germée.

        Production de sirops à haute teneur en maltose.

        Hydrolyse des liaisons peptidiques de protéines.

        Papaïne, pepsine.

        Carica papaya, bovine, porcine.

        Hydrolysats de protéines de soja et de blé.

        Hydrolysats utilisés comme agents de foisonnement.

        Hydrolyse des liaisons peptidiques de protéines.

        Aspartyl protéase.

        Aspergillus oryzae (n° IF 04 177/777) contenant le gène codant pour la protéase de Rhizomucor meihei.

        Fromages ne bénéficiant pas d'une appellation d'origine.

        La dénomination de cette préparation doit être "enzyme coagulante d'origine microbienne pour fromagerie".

        Hydrolyse des fonctions esters de l'acide gallique et des polyphénols.

        Tannase (tannin acylhydrolase).

        Aspergillus oryzae (n° 11-5).

        Clarification des thés prêts à boire.

        Hydrolyse de la cellulose.

        Cellulase (endo 1-4 b-D glucanase, cellobiohydrolase, exo 1-4 b-D glucanase).

        Trichoderma longibrachiatum (Alko 233).

        Panification courante ou spéciale.

        L'addition de ces enzymes peut se faire au stade de la meunerie ou de la boulangerie.

        En cas d'ajout au stade de la meunerie, leur présence doit être signalée conformément aux dispositions concernant l'étiquetage des denrées et boissons destinées à l'alimentation humaine.

        Rupture de liaisons osidiques des polysaccharides.

        Hémicellulase.

        Bacillus subtilis autoclôné.

        Panification courante ou spéciale, biscotterie.

        L'addition de ces enzymes peut se faire au stade de la meunerie ou de la boulangerie.

        En cas d'ajout au stade de la meunerie, leur présence doit être signalée conformément aux dispositions concernant l'étiquetage des denrées et boissons destinées à l'alimentation humaine.

        Saccharification de l'amidon.

        Pullulanase.

        Bacillus licheniformis contenant le gène codant pour la pullulanase de Bacillus deramificans.

        Production industrielle de sirop de glucose. Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.

        Chymosine.

        Escherichia coli K 12 renfermant un gène de prochymosine A de veau.

        Fromages, à l'exception des fromages bénéficiant d'une appellation d'origine.

        La dénomination de cette enzyme doit être : enzyme coagulante :

        chymosine extraite d'Escherichia coli K 12.

        Chymosine.

        Aspergillus niger var. awamori renfermant un gène de prochymosine de veau.

        La dénomination de cette enzyme doit être : enzyme coagulante :

        chymosine extraite d'Aspergillus niger var. awamori.

        Chymosine.

        Kluyveromyces lactis renfermant un gène de prochymosine B de veau.

        La dénomination de cette enzyme doit être : enzyme coagulante chymosine extraite de Kluyveromyces lactis.

        Libération d'acides gras à partir des triglycérides.

        Lipase.

        Candida rugosa.

        Production de préparations aromatisantes à partir de matières premières laitières.

        Les préparations aromatisantes sont stabilisées par la chaleur afin d'assurer l'inactivation des enzymes.

        Protéolyse.

        Exopeptidase.

        Aspergillus melleus.

        Hydrolyse des substrats pariétaux.

        Cellulase.

        Trichoderma reesei (ATCC 26.921).

        Production de fibres solubles à partir de marc de pommes.

        Rupture de liaisons osidiques des polysaccharides.

        Endoxylanase.

        Aspergillus niger obtenu par recombinaison homologue (CBS 270-95).

        Biscuiterie, pâtisserie, viennoiserie, biscotterie, panification courante ou spéciale.

        L'addition d'endoxylanase peut se faire au stade de la meunerie ou de la boulangerie.

        Hydrolyse des glycérophosphatides du gluten.

        Phospholipase A 2.

        Pancréas de porc.

        Produits de viennoiserie.

        Hydrolyse des substrats pariétaux.

        Xylanase.

        Trichoderma longibrachiatum (QM 9414, ATCC 26921).

        Procédé d'amidonnerie de blé.

        Rupture de liaisons osidiques des polysaccharides.

        Xylanase.

        Aspergillus oryzae contenant le gène codant pour l'enzyme de Thermomyces lanuginosus (Sa 1-1).

        Panification courante ou spéciale.

        L'addition de xylanase peut se faire au stade de la meunerie ou de la boulangerie.

        Hydrolyse des liaisons peptidiques de protéines.

        Protéase.

        Bacillus amyloliquefaciens.

        Hydrolysats de protéines utilisés pour leurs propriétés fonctionnelles.

        Modification des intéractions triglycérides/gluten.

        Lipase.

        Aspergillus oryzae contenant le gène codant pour l'enzyme d'Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus) (H-1-52/C).

        Panification courante ou spéciale.

        L'addition de lipase peut se faire au stade de la meunerie ou de la boulangerie.

        Formation de liaisons covalentes glutamyl-lisine.

        Transglutaminase.

        Streptoverticillium mobaraense.

        Produits à base de viande reconstituée.

        L'autorisation est limitée à la fabrication de produits vendus à l'état cuit, le traitement thermique appliqué sous la responsabilité du fabricant devant assurer l'inactivation de l'enzyme.

        Addition de galactose ou lactose.

        Bêta-galactosidase.

        Bacillus circulans (ATCC 31382).

        Production de galacto-oligosaccharides.

        Hydrolyse des liaisons peptidiques de protéines.

        Aminopeptidase.

        Aspergillus oryzae.

        Production d'hydrolysat de protéines.

        Hydrolyse de liaisons alpha-glucosidiques des polysaccharides.

        Alpha-amylase.

        Bacillus licheniformis autocloné.

        Produits d'hydrolyse de l'amidon.

        Hydrolyse des liaisons peptidiques des protéines.

        Protéase.

        Bacillus licheniformis.

        Fromagerie à l'exclusion des fromages bénéficiant d'une appellation d'origine.

        Rupture des liaisons osidiques des polysaccharides.

        Xylanase.

        Aspergillus oryzae contenant le gène codant pour l'enzyme d'Aspergillus aculeatus.

        Amidonnerie.

        Hydrolyse de la cellulose.

        Cellulase.

        Trichoderma longibrachiatum (RLP 37).

        Amidonnerie.

        Déméthoxylation des pectines (avec formation d'un gel en présence de calcium).

        Pectine méthylestérase.

        Aspergillus oryzae contenant le gène codant pour l'enzyme d'Aspergillus aculeatus.

        Utilisée pour la texturation des préparations de fruits ou de tomates, fruits et légumes en conserve et surgelés, jus de fruits.

        Déméthoxylation des pectines (avec formation d'un gel en présence de calcium).

        Pectine méthylestérase.

        Aspergillus niger.

        Aspergillus wentii.

        Utilisée pour la texturation des préparations de fruits ou de tomates, fruits et légumes en conserve et surgelés, jus de fruits.

        Hydrolyse des liaisons alpha-glucosidiques des polysaccharides.

        Amyloglucosidase.

        Aspergillus niger.

        Panification.

        Hydrolyse des triglycérides afin de permettre une interestérification.

        Lipase.

        Rhizopus oryzae.

        Huiles et graisses alimentaires.

        Hydrolyse des liaisons bêta 1-3 et bêta 1-6 des glucanes.

        Bêta glucanase.

        Aspergillus niger.

        Purification des sirops de glucose en amidonnerie.

        Hydrolyse des liaisons alpha-glucosidiques des oligosaccharides.

        Exo-alpha-amylase maltogène.

        Microbacterium imperiale.

        Production de sirop enrichi en maltose.

        Panification.

        Hydrolyse des substrats pariétaux.

        Xylanase.

        Trichoderma longibrachiatum (QM 9414, ATCC 26921).

        Procédé d'amidonnerie de maïs.

Le ministre d'Etat, ministre de l'économie, des finances et du budget,

Pour le ministre et par délégation :

Le directeur général de la concurrence, de la consommation et de la répression des fraudes,

C. BABUSIAUX.

Le ministre de l'industrie et de l'aménagement du territoire,

Pour le ministre et par délégation :

Par empêchement du directeur général de l'industrie :

Le directeur adjoint au directeur général de l'industrie,

G.-P. LEVY.

Le ministre de l'agriculture et de la forêt,

Pour le ministre et par délégation :

Le directeur général de l'alimentation,

A. CHAVAROT.

Le ministre de la solidarité, de la santé et de la protection sociale,

Pour le ministre et par délégation :

Par empêchement du directeur général de la santé :

Le sous-directeur,

M.-T. PIERRE.